Tandem SAM domain structure of human Caskin1: a presynaptic, self-assembling scaffold for CASK.
Tandem SAM domain structure of human Caskin1: a presynaptic, self-assembling scaffold for CASK.
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DOI：
10.1016/j.str.2011.09.018
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发表时间：
2011-12-07
期刊：
影响因子：
5.7
通讯作者：
Bowie, James U.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Stafford, Ryan L.;Hinde, Elizabeth;Knight, Mary Jane;Pennella, Mario A.;Ear, Jason;Digman, Michelle A.;Gratton, Enrico;Bowie, James U.
突触支架蛋白CASK和Caskin1是组织神经突触活性区的蛋白质纤维网的一部分。CASK与Caskin1的一个区域结合，称为CASK相互作用结构域（CID）。Caskin1与CID相邻，含有两个串联的不育α基序（SAM）结构域。许多SAM域形成聚合物，因此它们是形成活性区中所见的纤维结构的良好候选物。我们在这里表明，SAM域的Caskin1形成一种新型的SAM螺旋聚合物。Caskin 1聚合物界面表现出显著的电荷残基分离，导致体外对离子强度的高灵敏度。Caskin1聚合物可以用CASK蛋白修饰，说明这些蛋白质如何一起工作以组织活性区中的细胞基质。
The synaptic scaffolding proteins CASK and Caskin1 are part of the fibrous mesh of proteins that organize the active zones of neural synapses. CASK binds to a region of Caskin1 called the CASK interaction domain (CID). Adjacent to the CID, Caskin1 contains two tandem sterile alpha motif (SAM) domains. Many SAM domains form polymers so they are good candidates for forming the fibrous structures seen in the active zone. We show here that the SAM domains of Caskin1 form a new type of SAM helical polymer. The Caskin1 polymer interface exhibits a remarkable segregation of charge residues, resulting in a high sensitivity to ionic strength in vitro. The Caskin1 polymers can be decorated with CASK proteins, illustrating how these proteins may work together to organize the cytomatrix in active zones.
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