Acylpeptide hydrolase activity from erythrocytes.

Acylpeptide hydrolase activity from erythrocytes.
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红细胞的酰肽水解酶活性。

DOI:
10.1016/0006-291x(85)90275-x
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发表时间:
1985
影响因子:
3.1
通讯作者:
Manning,JM
Manning,JM
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Jones,WM;Manning,JM

文献摘要

参考文献

被引文献

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酰基肽水解酶是从封闭的多肽中分解NH2末端乙酰化或甲酰化氨基酸的酶,已从人红细胞中纯化为明显的均一组分。该酶催化不同数量的多肽的水解,并在此过程中对某些底物表现出不同的最适pH。锌对最有效和最低效率底物的水解都有相同程度的抑制作用。这种酶可能在生物合成过程中对多肽链的加工起到关键作用。
Acylpeptide hydrolase, which cleaves the NH2-terminal acetylated or formylated amino acid from a blocked peptide, has been purified to apparent homogeneity from human erythrocytes. The enzyme catalyzes the hydrolysis of a diverse number of peptides and displays different pH optima for certain substrates in doing so. Zinc inhibits to the same extent the hydrolysis of both the most efficient and the least efficient substrates. This enzyme may play a pivotal role in the processing of polypeptide chains during biosynthesis.
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