Molecular mechanism of the assembly of an acid-sensing receptor ion channel complex.
Molecular mechanism of the assembly of an acid-sensing receptor ion channel complex.
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DOI：
10.1038/ncomms2257
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发表时间：
2012
影响因子：
16.6
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
多囊肾病（PKD）家族蛋白与瞬时受体电位（TRP）通道家族蛋白结合形成功能重要的复合物。PKD蛋白不同于已知的离子通道形成蛋白，并且通常被认为充当膜受体。在这里，我们发现，PKD 1 L3，PKD蛋白，作为一个通道形成亚基的酸敏感异聚体复合物形成的PKD 1 L3和TRPP 3，TRP通道蛋白。两种蛋白质的推定孔区域中的单个氨基酸突变改变通道的离子选择性。活细胞质膜中的PKD 1 L3/TRPP 3复合物含有一个PKD 1 L3和三个TRPP 3。TRPP 3 C-末端卷曲螺旋结构域在溶液和晶体中形成三聚体，并在PKD 1 L3/TRPP 3复合物的组装和表面表达中起关键作用。这些结果表明，PKD亚基构成了一类新的通道形成蛋白，丰富了我们对PKD蛋白和PKD/TRPP复合物功能的理解。
Polycystic kidney disease (PKD) family proteins associate with transient receptor potential (TRP) channel family proteins to form functionally important complexes. PKD proteins differ from known ion channel-forming proteins and are generally thought to act as membrane receptors. Here we find that PKD1L3, a PKD protein, functions as a channel-forming subunit in an acid-sensing heteromeric complex formed by PKD1L3 and TRPP3, a TRP channel protein. Single amino acid mutations in the putative pore region of both proteins alter the channel's ion selectivity. The PKD1L3/TRPP3 complex in the plasma membrane of live cells contains one PKD1L3 and three TRPP3. A TRPP3 C-terminal coiled-coil domain forms a trimer in solution and in crystal and plays a crucial role in the assembly and surface expression of the PKD1L3/TRPP3 complex. These results demonstrate that PKD subunits constitute a new class of channel-forming proteins, enriching our understanding of the function of PKD proteins and PKD/TRPP complexes.
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影响因子：
10.5
作者：
Harris PC;Torres VE
通讯作者：
Torres VE
影响因子：
56.9
作者：
Mochizuki, T;Wu, GQ;Somlo, S
通讯作者：
Somlo, S
影响因子：
3.7
作者：
Horio N;Yoshida R;Yasumatsu K;Yanagawa Y;Ishimaru Y;Matsunami H;Ninomiya Y
通讯作者：
Ninomiya Y
DOI：
10.1073/pnas.1013664107
发表时间：
2010-12-21
影响因子：
11.1
作者：
Chang, Rui B.;Waters, Hang;Liman, Emily R.
通讯作者：
Liman, Emily R.
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K