Potent ligands for prokaryotic UDP-galactopyranose mutase that exploit an enzyme subsite.
Potent ligands for prokaryotic UDP-galactopyranose mutase that exploit an enzyme subsite.
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DOI：
10.1021/ol802094p
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发表时间：
2009-01-01
期刊：
影响因子：
5.2
通讯作者：
Kiessling LL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dykhuizen EC;Kiessling LL
UDP-Galactopyranose mutase (UGM or Glf), which catalyzes the interconversion of UDP-galactopyranose and UDP-galactofuranose, is implicated in the viability and virulence of multiple pathogenic microorganisms. Here we report the synthesis of high-affinity ligands for UGM homologs from Klebsiella pneumoniae and Mycobacterium tuberculosis. The potency of these compounds stems from their ability to access both the substrate binding pocket and an adjacent site.
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