Structural similarity between lung surfactant protein D and conglutinin. Two distinct, C-type lectins containing collagen-like sequences.
Structural similarity between lung surfactant protein D and conglutinin. Two distinct, C-type lectins containing collagen-like sequences.
复制标题
肺表面活性蛋白 D 和伴凝素之间的结构相似性。
DOI：
--
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发表时间：
1993
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kenneth B. M. Reid
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jinhua Lu;H. Wiedemann;Uffe Holmskov;Steffen Thiel;R. Timpl;Kenneth B. M. Reid
通过电子显微镜、凝胶过滤和 SDS/PAGE 检查牛肺表面活性剂 D (SP-D) 和伴凝素的制剂。 SP-D 由非共价连接的 160 kDa 亚基组成，每个亚基包含三个二硫键连接的 44 kDa 多肽链。在电子显微镜下，SP-D 的单个 160 kDa 亚基显示为连接到小球状“头”的 45.8 +/- 3 nm 长的杆。还观察到对应于 SP-D 160 kDa 单体亚基的非共价连接二聚体、三聚体和四聚体的颗粒。四聚体结构包含12条多肽链，与Strang等人报道的电子显微镜图像和模型非常相似。 [Strang, C. J.、Slayter, US.、Lachmann, P. J. 和 Davis, A. E. (1986) Biochem。 J. 236, 3811-389]用于牛伴凝素，其中四个 160-kDa 亚基通过二硫键连接，得到预期分子量为 528 kDa 的分子。这项研究证实了斯特朗等人的发现。在上述论文中，我们对完整的伴凝素进行了研究，并强调了伴凝素亚基中看到的长度为 37.6 +/- 3.7 nm 的棒状结构明显短于 SP-D 中的结构，尽管两种蛋白质之间的氨基酸序列（79% 同一性）和链长度非常相似。此外，由于 44-kDa 链中第 54 位的 Arg-Ala 键的蛋白水解有限，在伴凝素制剂中发现了截短形式的伴凝素。这些截短的伴凝素链产生由三个缩短的、非二硫键连接的链组成的亚基，并且该亚基在电子显微镜下显示为杆长为 34.2 +/- 2.8 nm 的单体。在凝胶过滤中，正如预期的那样，一部分 SP-D 制剂表现为表观分子量为 600 kDa 的分子。 SP-D 制剂的其余部分表现为分子量大于 900 kDa 的聚集材料，在电子显微镜下没有产生明显的结构。完整的伴凝素在大于 900 kDa 的位置被洗脱，但仍提供了上述四聚体结构的清晰电子显微镜图像。（摘要截断为 400 字）
Preparations of bovine lung surfactant D (SP-D) and conglutinin were examined by electron microscopy, gel-filtration and SDS/PAGE. SP-D is composed of non-covalently linked subunits, of 160 kDa, which each contain three, disulphide-linked, 44-kDa polypeptide chains. In the electron microscope a single 160-kDa subunit of SP-D appears as a 45.8 +/- 3-nm-long rod connected to a small globular 'head'. Particles were also seen which correspond to non-covalently linked dimers, trimers and tetramers of the 160-kDa monomer subunit of SP-D. The tetramer structure contains 12 polypeptide chains and is very similar to the electron microscopy images and model reported by Strang et al. [Strang, C. J., Slayter, US., Lachmann, P. J. and Davis, A. E. (1986) Biochem. J. 236, 3811-389] for bovine conglutinin in which four 160-kDa subunits are disulphide-linked to give a molecule of expected molecular mass of 528 kDa. This study confirmed the findings by Strang et al. in the above paper for intact conglutinin and also emphasised that the rod-like structures, of length 37.6 +/- 3.7 nm, seen in the conglutinin subunits were significantly shorter than those in SP-D despite the close similarity in amino acid sequence (79% identify) and chain length between the two proteins. In addition, a truncated form of conglutinin was found in the conglutinin preparations, due to limited proteolysis of the Arg-Ala bond at position 54 in the 44-kDa chains. These truncated conglutinin chains yield a subunit composed of three shortened, non-disulphide-linked, chains and this subunit appears as a monomer with a rod length of 34.2 +/- 2.8 nm in the electron microscope. On gel-filtration, a proportion of the SP-D preparation behaved, as expected, as a molecule with an apparent molecular mass of 600 kDa. The remainder of the SP-D preparation behaved as aggregated material with a molecular mass greater than 900 kDa which yielded no distinct structures in the electron microscope. Intact conglutinin was eluted at a position greater than 900 kDa but yet provided clear electron microscopy images of the tetramer structure described above.(ABSTRACT TRUNCATED AT 400 WORDS)
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DOI：
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发表时间：
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影响因子：
--
作者：
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通讯作者：
Voelker,DR
DOI：
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