Platelet and monoclonal antibody binding to fibrinogen adsorbed on glow-discharge-deposited polymers.
Platelet and monoclonal antibody binding to fibrinogen adsorbed on glow-discharge-deposited polymers.
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血小板和单克隆抗体与吸附在辉光放电沉积聚合物上的纤维蛋白原结合。
DOI：
10.1002/jbm.820290609
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发表时间：
1995
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lew,KR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kiaei,D;Hoffman,AS;Horbett,TA;Lew,KR
通过测量血小板粘附、单克隆抗体（mAb）结合、纤维蛋白原吸附量和可使用十二烷基硫酸钠（SDS）洗脱的纤维蛋白原吸附量，检查未处理和辉光放电处理表面上纤维蛋白原的吸附状态。经四氟乙烯（TFE）辉光放电处理的聚合物具有较低的表面自由能（在空气中），并在SDS洗脱后保留比未处理表面更大比例的吸附纤维蛋白原。血小板粘附在TFE处理的表面上最低，其在SDS洗脱后保留最高量的纤维蛋白原。纤维蛋白原可能在TFE处理的表面上展开或铺展，以最大限度地减少界面自由能（在水中）并最大限度地增加蛋白质-表面相互作用。当纤维蛋白原被吸附在TFE处理过的表面上时，它显然呈现出一种状态，这种状态以某种方式阻止了血小板受体对其的识别和结合。因此，结合到被认为参与血小板粘附的纤维蛋白原中的三个区域的单克隆抗体被用于检测吸附的纤维蛋白原的变化。这些区域和与其结合的抗体为：γ链的COOH末端，mAb M1; Aα 95-98处的RGD肽序列，mAb R1; Aα 572-575处的RDG序列，mAb R2。对于吸附在未处理或TFE处理表面上的纤维蛋白原，与背景相比，M1和R2结合相对较高，而R1结合较低。然而，每种mAb与吸附在TFE处理表面上的纤维蛋白原的结合量等于或大于吸附在未处理表面上的纤维蛋白原。因此，在TFE处理的表面上，未观察到吸附纤维蛋白原的血小板结合区域中可能由构象或取向重排引起的抗体可检测变化。数据表明，纤维蛋白原在表面上的紧密结合可能直接影响纤维蛋白原与血小板受体相互作用的能力，即，纤维蛋白原必须被松散地保持以促进与血小板受体的最大相互作用。John Wiley & Sons，Inc.
The state of fibrinogen adsorbed on untreated and glow‐discharge‐treated surfaces was examined by measuring platelet adhesion, monoclonal antibody (mAb) binding, the amount of fibrinogen adsorbed, and the amount of adsorbed fibrinogen which could be eluted with sodium dodecyl sulfate (SDS). Tetrafluoroethylene (TFE) glow‐discharge‐treated polymers have a lower surface free energy (in air) and retain a larger fraction of adsorbed fibrinogen than untreated surfaces after SDS elution. Platelet adhesion was lowest on the TFE‐treated surfaces which retain the highest amounts of fibrinogen after SDS elution. Fibrinogen may undergo unfolding or spreading on the TFE‐treated surfaces to minimize interfacial free energy (in water) and maximize protein–;surface interactions. When it is adsorbed on the TFE‐treated surfaces, fibrinogen evidently assumes a state which somehow prevents its recognition and binding by platelet receptors. Monoclonal antibodies that bind to the three regions in fibrinogen thought to be involved in platelet adhesion were therefore used to detect changes in adsorbed fibrinogen. These regions and the antibodies which bind to them are: the COOH‐terminal of the γ‐chain, mAb M1; the RGD peptide sequence at Aα 95–98, mAb R1; the RDG sequence at Aα 572–575, mAb R2. For fibrinogen adsorbed on the untreated or TFE‐treated surfaces, M1 and R2 binding was relatively high compared to background, while R1 binding was low. However, the amount of binding of each mAb to fibrinogen adsorbed on the TFE‐treated surfaces was equal to or greater than fibrinogen adsorbed to the untreated surfaces. Therefore, antibody‐detectable changes in the platelet binding regions of adsorbed fibrinogen that might have been caused by conformational or orientational rearrangements were not observed for the TFE‐treated surfaces. The data suggest that the tight binding of fibrinogen on a surface may directly affect the ability of the fibrinogen to interact with the platelet receptors—i.e., that fibrinogen must be loosely held to facilitate maximal interaction with platelet receptors. © 1995 John Wiley & Sons, Inc.
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