Human plasminogen catalytic domain undergoes an unusual conformational change upon activation.
Human plasminogen catalytic domain undergoes an unusual conformational change upon activation.
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人纤溶酶原催化结构域在激活后会经历不寻常的构象变化。
DOI：
10.1006/jmbi.1999.3397
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发表时间：
2000
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Zhang,XC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang,X;Terzyan,S;Tang,J;Loy,JA;Lin,X;Zhang,XC
丝氨酸蛋白酶纤溶酶的酶原纤溶酶原的激活是纤维蛋白溶解导致血栓溶解的关键步骤。它还在细胞迁移中发挥关键作用，例如在肿瘤转移中。在这里，我们以 2.0 Å 的分辨率报道了人纤溶酶原催化结构域的失活 S741A 突变体的晶体结构。这种结构可以与纤溶酶催化单元的结构直接比较。这两种结构之间存在独特的构象差异，这在胰蛋白酶家族的其他酶原-酶对中是看不到的。根据这种新结构讨论了这些差异的功能意义以及纤溶酶原激活的结构基础。
Activation of the serine protease plasmin from its zymogen, plasminogen, is the key step in fibrinolysis leading to blood clot dissolution. It also plays critical roles in cell migration, such as in tumor metastasis. Here, we report the crystal structure of an inactive S741A mutant of human plasminogen catalytic domain at 2.0 Å resolution. This structure permits a direct comparison with that of the plasmin catalytic unit. Unique conformational differences are present between these two structures that are not seen in other zymogen-enzyme pairs of the trypsin family. The functional significance of these differences and the structural basis of plasminogen activation is discussed in the light of this new structure.
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