Analysis of sedimentation equilibrium distributions reflecting nonideal macromolecular associations.
Analysis of sedimentation equilibrium distributions reflecting nonideal macromolecular associations.
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反映非理想大分子缔合的沉降平衡分布分析。
DOI：
10.1016/s0006-3495(00)76466-6
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发表时间：
2000
影响因子：
3.4
通讯作者：
D. Winzor
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Wills;M. P. Jacobsen;D. Winzor
采用严格的统计力学方法，推导出反映不同大分子反应物之间相互作用的热力学非理想性对平衡测量的影响的一般定量表达式。然后根据这些表达式建立了一个分析程序，用于在几个沉降平衡实验中获得自由反应物的平衡常数和相应的参考热力学活度的全局估计。该方法被应用于对卵清蛋白和细胞色素之间静电相互作用的超速离心研究的结果(Winzor，D.J.，M.P.Jacobsen和P.R.Wills)。1998.生物化学37：2226-2233)。结果表明，通过一种简单的非线性拟合过程，通过统计分析，可以从数据中提取相关热力学参数的可靠估计值。
A rigorous statistical–mechanical approach is adopted to derive general quantitative expressions that allow for the effects of thermodynamic nonideality in equilibrium measurements reflecting interaction between dissimilar macromolecular reactants. An analytical procedure based on these expressions is then formulated for obtaining global estimates of equilibrium constants and the corresponding reference thermodynamic activities of the free reactants in each of several sedimentation equilibrium experiments. The method is demonstrated by application to results from an ultracentrifugal study of an electrostatic interaction between ovalbumin and cytochromec(Winzor, D. J., M. P. Jacobsen, and P. R. Wills. 1998.Biochemistry.37:2226–2233). It is demonstrated that reliable estimates of relevant thermodynamic parameters are extracted from the data through statistical analysis by means of a simple nonlinear fitting procedure.
5-羟基色氨酸作为一种新的内在探针，用于通过分析超速离心研究蛋白质-DNA 相互作用。
影响因子：
2.9
作者：
Laue,TM;Senear,DF;Eaton,S;Ross,JB
通讯作者：
Ross,JB
影响因子：
3.4
作者：
JOHNSON, ML;CORREIA, JJ;HALVORSON, HR
通讯作者：
HALVORSON, HR