Electrostatic stabilization of a native protein structure in the gas phase.
Electrostatic stabilization of a native protein structure in the gas phase.
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DOI：
10.1002/anie.201005112
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发表时间：
2011-01-24
影响因子：
16.6
通讯作者：
Tollinger, Martin
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Breuker, Kathrin;Brueschweiler, Sven;Tollinger, Martin
关键词：
最近，已经提出了一个一般的图片多久，在何种程度上，天然蛋白质结构可以保留在气相中。[1a]特别是，分子动力学模拟表明，盐桥和离子氢键的蛋白质表面上可以暂时稳定的全球折叠后不久，去溶剂化。[1b]然而，使用天然质谱[2]研究蛋白质溶液结构仍然存在争议，主要是因为特定地点的实验气相数据[3]很少。在这里，我们报告了三螺旋束蛋白KIX [5]（图1）气相结构的电子捕获解离（ECD）[4]数据，表明在至少4 s的时间尺度上基本保留了天然溶液结构。我们证明，在气相中，最稳定的区域是那些稳定的盐桥和离子氢键。
Recently, a general picture has been proposed of how long, and to what extent, native protein structure can be retained in the gas phase.[1a] In particular, molecular dynamics simulations suggest that salt bridges and ionic hydrogen bonds on the protein surface can transiently stabilize the global fold shortly after desolvation.[1b] However, the use of native mass spectrometry [2] for studying protein solution structure is still controversial, mostly because site-specific experimental gasphase data [3] is scarce. Here we report electron capture dissociation (ECD)[4] data on the gas-phase structures of the three-helix bundle protein KIX [5](Figure1) that indicate substantial preservation of the native solution structure on a timescale of at least 4 s. We demonstrate that in the gas phase, the most stable regions are those stabilized by salt bridges and ionic hydrogen bonds.
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