Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human cytosolic seryl-tRNA synthetase.
Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human cytosolic seryl-tRNA synthetase.
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人胞质 Seryl-tRNA 合成酶的结晶和初步 X 射线衍射分析。
DOI：
10.1107/s1744309110037346
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发表时间：
2010
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Artero JB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Artero JB
人胞浆seryl-tRNA合成酶（hsSerRS）负责丝氨酸与其同源tRNASer的共价附着。真核生物、原核生物和古细菌serrs氨基酸序列的显著差异表明，hsSerRS结构域组成与真核细菌和古细菌类似物不同。由于有n端插入和c端外加序列，tRNASer与hsSerRS的结合模式可能与原核生物不同。重组hsSerRS蛋白纯化至均匀性并结晶。衍射数据采集至3.13 Å分辨率。利用分子置换法求解了hsSerRS的结构。
Human cytosolic seryl-tRNA synthetase (hsSerRS) is responsible for the covalent attachment of serine to its cognate tRNASer. Significant differences between the amino-acid sequences of eukaryotic, prokaryotic and archaebacterial SerRSs indicate that the domain composition of hsSerRS differs from that of its eubacterial and archaebacterial analogues. As a consequence of an N-terminal insertion and a C-terminal extra-sequence, the binding mode of tRNASer to hsSerRS is expected to differ from that in prokaryotes. Recombinant hsSerRS protein was purified to homogeneity and crystallized. Diffraction data were collected to 3.13 Å resolution. The structure of hsSerRS has been solved by the molecular-replacement method.
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DOI：
10.1111/j.1432-1033.1990.tb15401.x
发表时间：
1990-03-10
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
DOCKBREGEON, AC;GARCIA, A;MORAS, D
通讯作者：
MORAS, D
影响因子：
11.4
作者：
Bilokapic, Silvija;Maier, Timm;Ban, Nenad
通讯作者：
Ban, Nenad
影响因子：
3.5
作者：
Heckl, M;Busch, K;Gross, HJ
通讯作者：
Gross, HJ
基因组组织、cDNA 序列、细菌表达和人丝氨酰-tRNA 合酶的纯化。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1997.00077.x
发表时间：
1997
期刊：
European journal of biochemistry
影响因子：
--
作者：
C. Vincent;N. Tarbouriech;M. Härtlein
通讯作者：
M. Härtlein
影响因子：
5.6
作者：
FUJINAGA, M;BERTHETCOLOMINAS, C;CUSACK, S
通讯作者：
CUSACK, S