Two-dimensional 1H NMR studies on HPr protein from Staphylococcus aureus: complete sequential assignments and secondary structure.
Two-dimensional 1H NMR studies on HPr protein from Staphylococcus aureus: complete sequential assignments and secondary structure.
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金黄色葡萄球菌 HPr 蛋白的二维 1H NMR 研究：完整的顺序分配和二级结构。
DOI：
10.1021/bi00110a024
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
W. Hengstenberg
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Kalbitzer;K. Neidig;W. Hengstenberg
采用二维核磁共振方法对金黄色葡萄球菌HPr蛋白的1H NMR谱进行了全序列归属。可从观察到的核Overhauser效应导出的重要二级结构元件是由四条链A、B、C、D组成的大的反平行β-折叠片层，由围绕活性中心组氨酸（His-15）的延伸区域和α-螺旋组成的区段SA B，链B和C之间的半转角，显示无典型二级结构的区段SCD，以及α-螺旋，C-末端片段S（term）。这些一般的结构特征与早期在来自不同微生物如大肠杆菌、枯草芽孢杆菌和粪链球菌的HPr蛋白中发现的那些相似。
Complete sequence-specific assignments of the 1H NMR spectrum of HPr protein from Staphylococcus aureus were obtained by two-dimensional NMR methods. Important secondary structure elements that can be derived from the observed nuclear Overhauser effects are a large antiparallel beta-pleated sheet consisting of four strands, A, B, C, D, a segment SAB consisting of an extended region around the active-center histidine (His-15) and an alpha-helix, a half-turn between strands B and C, a segment SCD which shows no typical secondary structure, and the alpha-helical, C-terminal segment S(term). These general structural features are similar to those found earlier in HPr proteins from different microorganisms such as Escherichia coli, Bacillus subtilis, and Streptococcus faecalis.
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