The c-di-GMP binding protein YcgR controls flagellar motor direction and speed to affect chemotaxis by a "backstop brake" mechanism.
The c-di-GMP binding protein YcgR controls flagellar motor direction and speed to affect chemotaxis by a "backstop brake" mechanism.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2010.03.001
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发表时间：
2010-04-09
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Harshey RM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Paul K;Nieto V;Carlquist WC;Blair DF;Harshey RM
我们描述了一种由细菌信号分子环二鸟苷酸（c - di - GMP）控制鞭毛马达的机制，该机制调节多种细胞行为。大肠杆菌和沙门氏菌具有多种环二鸟苷酸环化酶和磷酸二酯酶，然而缺乏一种特定的磷酸二酯酶YhjH会损害这两种细菌的运动性。yhjH突变体的环二鸟苷酸水平升高，并且需要一种环二鸟苷酸结合蛋白YcgR来抑制运动。我们证明YcgR与鞭毛开关复合蛋白FliG和FliM相互作用，在环二鸟苷酸存在的情况下这种相互作用最强。这种相互作用降低了扭矩产生的效率并诱导逆时针（CCW）马达偏向。我们提出了一个“支撑制动器”模型，展示了这两种效应如何因破坏FliG的C末端结构域的组织而产生，该结构域与定子蛋白MotA相互作用以产生扭矩。运动性和趋化性的抑制可能代表了一种为定居生存做准备的策略，即不倾向于从将要形成生物膜的基质上迁移离开。
We describe a mechanism of flagellar motor control by the bacterial signaling molecule c-di-GMP, which regulates several cellular behaviors. E. coli and Salmonella have multiple c-di-GMP cyclases and phosphodiesterases, yet absence of a specific phosphodiesterase YhjH impairs motility in both bacteria. yhjH mutants have elevated c-di-GMP levels and require YcgR, a c-di-GMP-binding protein, for motility inhibition. We demonstrate that YcgR interacts with the flagellar switch-complex proteins FliG and FliM, most strongly in the presence of c-di-GMP. This interaction reduces the efficiency of torque generation and induces CCW motor bias. We present a “backstop brake” model showing how both effects can result from disrupting the organization of the FliG C-terminal domain, which interacts with the stator protein MotA to generate torque. Inhibition of motility and chemotaxis may represent a strategy to prepare for sedentary existence by disfavoring migration away from a substrate on which a biofilm is to be formed.
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作者：
Galperin MY
通讯作者：
Galperin MY
DOI：
10.1073/pnas.91.18.8631
发表时间：
1994-08-30
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HARSHEY, RM;MATSUYAMA, T
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Kuchma, Sherry L.;Brothers, Kimberly M.;O'Toole, George A.
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