DEER and RIDME Measurements of the Nitroxide-Spin Labelled Copper-Bound Amine Oxidase Homodimer from Arthrobacter Globiformis.
DEER and RIDME Measurements of the Nitroxide-Spin Labelled Copper-Bound Amine Oxidase Homodimer from Arthrobacter Globiformis.
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DOI：
10.1007/s00723-021-01321-6
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发表时间：
2021
影响因子：
1
通讯作者：
Lovett JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Russell H;Stewart R;Prior C;Oganesyan VS;Gaule TG;Lovett JE
在生物结构的研究中，脉冲偶极光谱（PDS）被用于通过测量顺磁中心之间的偶极-偶极相互作用来阐明纳米尺度的自旋-自旋距离。采用双电子电子共振（DEER）和弛豫诱导偶极调制增强（RIDME）的PDS方法，对球形节杆菌铜胺氧化酶（AGAO）中氮氧自由基自旋标记与铜-Ⅱ（Cu（II））顺磁中心的偶极耦合进行了测量，并对测量结果进行了比较。获得的距离分布结果表明，可以测量两个不同的距离，其中较长的距离在c. a. 5nm。优化的RIDME实验，使其可能优于鹿这些长距离的条件进行了讨论。建模方法被用来表明，数据分析后获得的距离是一致的AGAO的结构。在线版本包含补充材料，可通过10.1007/s 00723 -021-01321-6获得。
In the study of biological structures, pulse dipolar spectroscopy (PDS) is used to elucidate spin–spin distances at nanometre-scale by measuring dipole–dipole interactions between paramagnetic centres. The PDS methods of Double Electron Electron Resonance (DEER) and Relaxation Induced Dipolar Modulation Enhancement (RIDME) are employed, and their results compared, for the measurement of the dipolar coupling between nitroxide spin labels and copper-II (Cu(II)) paramagnetic centres within the copper amine oxidase from Arthrobacter globiformis (AGAO). The distance distribution results obtained indicate that two distinct distances can be measured, with the longer of these at c.a. 5 nm. Conditions for optimising the RIDME experiment such that it may outperform DEER for these long distances are discussed. Modelling methods are used to show that the distances obtained after data analysis are consistent with the structure of AGAO. The online version contains supplementary material available at 10.1007/s00723-021-01321-6.
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