Resting and active states of the ERK2:HePTP complex.
Resting and active states of the ERK2:HePTP complex.
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DOI：
10.1021/ja2075136
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发表时间：
2011-11-02
影响因子：
15
通讯作者：
Page, Rebecca
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Francis, Dana M.;Rozycki, Bartosz;Tortajada, Antoni;Hummer, Gerhard;Peti, Wolfgang;Page, Rebecca
MAP激酶ERK2受多种严格控制其活性的磷酸酶的调节。例如，造血酪氨酸磷酸酶(HePTP)通过ERK2去磷酸化负向调节淋巴细胞中T细胞的激活。然而，只有非常有限的结构信息可用于这些具有重要生物意义的复合体。在这里，我们使用小角X射线散射和EROS系综精化相结合的方法来表征ERK2：HePTP络合物的休止态和活跃态结构。我们的数据表明，静止态ERK2：HePTP络合物采用了高度扩展的动态构象，在活化态络合物中变得致密和有序。这项工作实验证明，这些络合物在溶液中经历了显著的动态结构变化，并首次提供了对活性状态MAPK络合物的结构洞察。
The MAP kinase ERK2 is regulated by numerous phosphatases that tightly control its activity. For example, the hematopoietic tyrosine phosphatase (HePTP) negatively regulates T cell activation in lymphocytes via ERK2 dephosphorylation. However, only very limited structural information is available for these biologically important complexes. Here, we use small angle X-ray scattering combined with EROS ensemble refinement to characterize the structures of the resting and active states of ERK2:HePTP complexes. Our data shows that the resting state ERK2:HePTP complex adopts a highly extended, dynamic conformation that becomes compact and ordered in the active state complex. This work experimentally demonstrates that these complexes undergo significant dynamic structural changes in solution and provides the first structural insight into an active state MAPK complex.
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DOI：
10.1073/pnas.0510506103
发表时间：
2006-04-04
影响因子：
11.1
作者：
Liu, SJ;Sun, JP;Zhang, ZY
通讯作者：
Zhang, ZY
影响因子：
4.8
作者：
Brown MD;Sacks DB
通讯作者：
Sacks DB
DOI：
10.1073/pnas.94.6.2327
发表时间：
1997-03-18
影响因子：
11.1
作者：
Wang, ZL;Harkins, PC;Goldsmith, EJ
通讯作者：
Goldsmith, EJ
影响因子：
16
作者：
Chang, CI;Xu, BE;Goldsmith, EJ
通讯作者：
Goldsmith, EJ
影响因子：
2.9
作者：
Kaoud TS;Devkota AK;Harris R;Rana MS;Abramczyk O;Warthaka M;Lee S;Girvin ME;Riggs AF;Dalby KN
通讯作者：
Dalby KN