Regulation of human PLD1 and PLD2 by calcium and protein kinase C.
Regulation of human PLD1 and PLD2 by calcium and protein kinase C.
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钙和蛋白激酶 C 对人类 PLD1 和 PLD2 的调节。
DOI：
10.1016/s0167-4889(00)00049-5
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发表时间：
2000
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Leslie,CC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Siddiqi,AR;Srajer,GE;Leslie,CC
大量研究表明，PLD在细胞中被钙和蛋白激酶C（PKC）激活。我们发现在Sf9细胞中表达的人PLD 1和PLD 2可以被钙动员激动剂激活，并与PKC α共表达。钙动员激动剂A23187和CryIC毒素触发了过表达PLD 1和PLD 2的Sf9细胞中磷脂酰乙醇（PtdEth）产量的大幅增加，但在载体对照中没有。PLD激活这些激动剂在很大程度上依赖于细胞外钙。膜分析表明，在不存在二价阳离子的情况下，PLD1和PLD2的活性显着，这可以通过在存在或不存在镁的情况下低水平的钙来增强。镁对PLD1活性有轻微的增强作用，但对PLD2活性无明显的增强作用。用PMA处理表达PLD 1和PLD 2的Sf9细胞导致很少的PtdEth产生。然而，当PLD1或PLD2与PKC α共表达而非PKC δ共表达时，PtdEth的形成显著且相当，PMA进一步增强了PtdEth的形成。与PLD1相比，PLD2与PKC α或PKC δ共表达进一步增强A23187诱导的PtdEth产生。免疫沉淀实验表明，PLD 1和PLD 2与PKC亚型在Sf9细胞。此外，在膜重建实验中，钙调素和富含PKC α的胞浆均可刺激PLD 1和PLD 2。结果表明，PLD2以及PLD1在完整细胞中受到激动剂诱导的激活，并且可以通过钙和PKC调节。
Numerous studies show that PLD is activated in cells by calcium and by protein kinase C (PKC). We found that human PLD1 and PLD2 expressed in Sf9 cells can be activated by calcium-mobilizing agonists and by co-expression with PKCα. The calcium-mobilizing agonists A23187 and CryIC toxin triggered large increases in phosphatidylethanol (PtdEth) production in Sf9 cells over-expressing PLD1 and PLD2, but not in vector controls. PLD activation by these agonists was largely dependent on extracellular calcium. Membrane assays demonstrated significant PLD1 and PLD2 activity in the absence of divalent cations, which could be enhanced by low levels of calcium either in the presence or absence of magnesium. PLD1 but not PLD2 activity was slightly enhanced by magnesium. Treatment of Sf9 cells expressing PLD1 and PLD2 with PMA resulted in little PtdEth production. However, a significant and comparable formation of PtdEth occurred when PLD1 or PLD2 were co-expressed with PKCα, but not PKCδ, and was further augmented by PMA. In contrast to PLD1, co-expressing PLD2 with PKCα or PKCδ further enhanced A23187-induced PtdEth production. Immunoprecipitation experiments demonstrated that PLD1 and PLD2 associated with the PKC isoforms in Sf9 cells. Furthermore, in membrane reconstitution assays, both PLD1 and PLD2 could be stimulated by calmodulin and PKCα-enriched cytosol. The results indicate that PLD2 as well as PLD1 is subject to agonist-induced activation in intact cells and can be regulated by calcium and PKC.
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