Structure of a double hexamer of the Pyrococcus furiosus minichromosome maintenance protein N-terminal domain.
Structure of a double hexamer of the Pyrococcus furiosus minichromosome maintenance protein N-terminal domain.
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激烈火球菌微型染色体维持蛋白 N 末端结构域的双六聚体结构。
DOI：
10.1107/s2053230x1600858x
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发表时间：
2016
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Enemark,EricJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Meagher,Martin;Enemark,EricJ
描述了作为双六聚体的焦球菌小染色体维持（MCM）蛋白的n端结构域的晶体结构。MCM复合体是一种环状解旋酶，在真核生物和古细菌的复制叉上解开DNA。在复制开始之前，MCM复合体在DNA的特定位点作为非活性双六聚体组装。所提出的结构与以前的MCM双六聚体结构高度一致，并显示了两个MCM六聚体在n端结构域介导的头部相互作用。微小的差异包括头部相互作用减少和六聚体间旋转略有减少。
The crystal structure of the N-terminal domain of the Pyrococcus furiosus minichromosome maintenance (MCM) protein as a double hexamer is described. The MCM complex is a ring-shaped helicase that unwinds DNA at the replication fork of eukaryotes and archaea. Prior to replication initiation, the MCM complex assembles as an inactive double hexamer at specific sites of DNA. The presented structure is highly consistent with previous MCM double-hexamer structures and shows two MCM hexamers with a head-to-head interaction mediated by the N-terminal domain. Minor differences include a diminished head-to-head interaction and a slightly reduced inter-hexamer rotation.
DOI：
10.1073/pnas.030539597
发表时间：
2000-02-15
影响因子：
11.1
作者：
Chong, JPJ;Hayashi, MK;Stillman, B
通讯作者：
Stillman, B
通过与CDC45和杜松子蛋白缔合对MCM2-7解旋酶的激活。
影响因子：
16
作者：
Ilves I;Petojevic T;Pesavento JJ;Botchan MR
通讯作者：
Botchan MR
影响因子：
5.6
作者：
Fu, Yang;Slaymaker, Ian M.;Chen, Xiaojiang S.
通讯作者：
Chen, Xiaojiang S.