Collagen structure and stability.
Collagen structure and stability.
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DOI：
10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833
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发表时间：
2009
影响因子：
16.6
通讯作者：
Raines RT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shoulders MD;Raines RT
胶原蛋白是动物体内最丰富的蛋白质。这种纤维状的结构蛋白包括三个平行的左旋聚脯氨酸II型螺旋的右旋束。在阐明胶原三螺旋结构及其稳定性的物理化学基础方面取得了很大进展。新的证据表明，立体电子效应和预组织在这种稳定性中起着关键作用。I型胶原的原纤维结构-原型胶原原纤维-已被详细揭示。显示天然胶原原纤维的一些性质的人造胶原原纤维现在可以使用化学合成和自组装来获得。对天然胶原纤维的机械和结构特性的快速理解将指导用于生物医学和纳米技术的人工胶原材料的进一步开发。
Collagen is the most abundant protein in animals. This fibrous, structural protein comprises a right-handed bundle of three parallel, left-handed polyproline II-type helices. Much progress has been made in elucidating the structure of collagen triple helices and the physicochemical basis for their stability. New evidence demonstrates that stereoelectronic effects and preorganization play a key role in that stability. The fibrillar structure of type I collagen–the prototypical collagen fibril–has been revealed in detail. Artificial collagen fibrils that display some properties of natural collagen fibrils are now accessible using chemical synthesis and self-assembly. A rapidly emerging understanding of the mechanical and structural properties of native collagen fibrils will guide further development of artificial collagenous materials for biomedicine and nanotechnology.
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影响因子：
15
作者：
Berisio, R;Granata, V;Zagari, A
通讯作者：
Zagari, A
影响因子：
56.9
作者：
BELLA, J;EATON, M;BERMAN, HM
通讯作者：
BERMAN, HM
DOI：
10.1073/pnas.86.12.4549
发表时间：
1989-06-01
影响因子：
11.1
作者：
BIRK, DE;ZYCBAND, EI;TRELSTAD, RL
通讯作者：
TRELSTAD, RL
影响因子：
8
作者：
Berisio, R;Vitagliano, L;Zagari, A
通讯作者：
Zagari, A
影响因子：
30.8
作者：
Cabral, Wayne A.;Chang, Weizhong;Marini, Joan C.
通讯作者：
Marini, Joan C.