ER-SURF: Riding the Endoplasmic Reticulum Surface to Mitochondria.
ER-SURF: Riding the Endoplasmic Reticulum Surface to Mitochondria.
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DOI：
10.3390/ijms22179655
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发表时间：
2021-09-06
影响因子：
5.6
通讯作者：
Herrmann JM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Koch C;Schuldiner M;Herrmann JM
大多数线粒体蛋白质在胞质溶胶中合成，并以翻译后方式靶向线粒体表面。内质网（ER）的表面在这种靶向反应中起着积极的作用。ER相关的伴侣蛋白与某些线粒体膜蛋白前体相互作用，并在称为ER-SURF的过程中将它们转移到线粒体表面的受体蛋白上。线粒体膜中ATP驱动的蛋白质（Msp 1，ATAD 1）和ER（Spf 1，P5 A-ATP酶）作为提取器用于去除错误定位的蛋白质。如果重新路由到线粒体失败，则前体可以在蛋白酶体介导的反应中通过ER或ERAD相关降解（分别为ERAD或MAD）降解。本文综述了内质网和线粒体在线粒体前体蛋白靶向和质量控制中的协同作用。
Most mitochondrial proteins are synthesized in the cytosol and targeted to the mitochondrial surface in a post-translational manner. The surface of the endoplasmic reticulum (ER) plays an active role in this targeting reaction. ER-associated chaperones interact with certain mitochondrial membrane protein precursors and transfer them onto receptor proteins of the mitochondrial surface in a process termed ER-SURF. ATP-driven proteins in the membranes of mitochondria (Msp1, ATAD1) and the ER (Spf1, P5A-ATPase) serve as extractors for the removal of mislocalized proteins. If the re-routing to mitochondria fails, precursors can be degraded by ER or mitochondria-associated degradation (ERAD or MAD respectively) in a proteasome-mediated reaction. This review summarizes the current knowledge about the cooperation of the ER and mitochondria in the targeting and quality control of mitochondrial precursor proteins.
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DOI：
10.1083/jcb.126.6.1375
发表时间：
1994-09
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Burgess SM;Delannoy M;Jensen RE
通讯作者：
Jensen RE
影响因子：
7.8
作者：
Berger, KH;Sogo, LF;Yaffe, MP
通讯作者：
Yaffe, MP
USP19 通过 ER-线粒体接触位点的 FUNDC1 促进缺氧诱导的线粒体分裂
DOI：
10.1083/jcb.202010006
发表时间：
2021-07-05
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Chai P;Cheng Y;Hou C;Yin L;Zhang D;Hu Y;Chen Q;Zheng P;Teng J;Chen J
通讯作者：
Chen J
影响因子：
64.5
作者：
CAPLAN, AJ;CYR, DM;DOUGLAS, MG
通讯作者：
DOUGLAS, MG
影响因子：
5.4
作者：
Carlos Ponce-Rojas, Jose;Clara Avendano-Monsalve, Maria;Funes, Soledad
通讯作者：
Funes, Soledad