Properties of calponin isolated from sheep aorta thin filaments
Properties of calponin isolated from sheep aorta thin filaments
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从绵羊主动脉细丝中分离出的钙调蛋白的特性
DOI：
10.1016/0014-5793(91)80862-w
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Steven B Marston
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Steven B Marston
Calponin是一种分子量为35 kDa的肌动蛋白结合蛋白，被证明是绵羊主动脉“天然”细丝的正常成分。肌动蛋白、原肌球蛋白、钙调蛋白和钙调蛋白以摩尔比14：2：1：0.9存在。从细丝中分离钙调蛋白，产量为0.5 mg/100 mg细丝蛋白。Calponin抑制肌动球蛋白ATP酶高达85%，在0.2 calponin/actin时达到最大值的一半。抑制作用不依赖于原肌球蛋白、Ca 2+或Ca 2+·钙调蛋白。在原肌球蛋白存在的情况下，Caldesmon抑制肌动球蛋白的效力比钙调蛋白高10倍，并且在某些条件下，Ca 2+·钙调蛋白可以逆转抑制作用。钙调蛋白对钙调素抑制或抑制的逆转没有影响。
Calponin, a 35 kDa actin-binding protein, was shown to be a normal component of ‘native’ thin filaments prepared from sheep aorta. Actin, tropomyosin, caldesmon and calponin were present in molar ratios 14 : 2 : 1 : 0.9. Calponin was isolated from thin filaments in yield 0.5 mg/100 mg thin filament protein. Calponin inhibited actomyosin ATPase up to 85%, half maximal at 0.2 calponin/actin. Inhibition did not depend on tropomyosin, Ca2+or Ca2+·calmodulin. Caldesmon inhibited actomyosin with a 10-fold greater potency than calponin in the presence of tropomyosin and inhibition could be reversed by Ca2+·calmodulin under certain conditions. Calponin had no effect on caldesmon inhibition or the reversal of inhibition.
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35 kDa 蛋白质不是脊椎动物平滑肌细丝的成分。
DOI：
10.1016/0167-4838(89)90094-0
发表时间：
1989
期刊：
Biochimica et biophysica acta
影响因子：
--
作者：
Lehman,W
通讯作者：
Lehman,W
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DOI：
--
发表时间：
1989
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
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Bryan,J;Imai,M;Lee,R;Moore,P;Cook,RG;Lin,WG
通讯作者：
Lin,WG
钙调蛋白抑制平滑肌重肌球蛋白肌动蛋白激活的 ATP 酶的机制。
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Chacko,S
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10.1016/s0006-291x(88)81068-4
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1988
影响因子：
3.1
作者：
Marston,SB;Redwood,CS;Lehman,W
通讯作者：
Lehman,W