The mechanism for the inhibition of actin-activated ATPase of smooth muscle heavy meromyosin by calponin.

The mechanism for the inhibition of actin-activated ATPase of smooth muscle heavy meromyosin by calponin.
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钙调蛋白抑制平滑肌重肌球蛋白肌动蛋白激活的 ATP 酶的机制。

DOI:
10.1016/0006-291x(91)90455-g
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发表时间:
1991
影响因子:
3.1
通讯作者:
Chacko,S
Chacko,S
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Horiuchi,KY;Chacko,S

文献摘要

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肌动蛋白结合蛋白Calponin抑制肌动蛋白重链酶解肌球蛋白(HMM)MgATPase,降低HMM与肌动蛋白的结合。当ATP酶被抑制80- 90%时,与肌动蛋白或原肌球蛋白-肌动蛋白结合的钙调蛋白的量是相同的。当存在钙调蛋白时,KATP酶仅减少不到2倍,而肌动蛋白和原肌球蛋白-肌动蛋白分别使Vmax减少6倍和2倍。肌动蛋白-钙调蛋白和原肌球蛋白-肌动蛋白-钙调蛋白存在下获得的ATP水解的动力学常数的比较表明,原肌球蛋白从抑制水平增加Vmax 5倍,但对KATP酶没有影响。
Calponin, an actin-binding protein, inhibited the acto-heavy meromyosin (HMM) MgATPase and lowered the binding of HMM to actin. The amount of calponin bound to actin or tropomyosin-actin was the same when the ATPase was inhibited 80–90%. While the KATPasewas diminished only less than 2-fold in the presence of calponin, the Vmaxwas decreased 6-fold and 2-fold with actin and tropomyosin-actin, respectively. A comparison of the kinetic constants for the ATP hydrolysis obtained in the presence of actin-calponin and tropomyosin-actin-calponin revealed that the tropomyosin augmented the Vmax5-fold from the inhibited level, but there was no effect on the KATPase.
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通讯作者: Charles Selden;T. D. Pollard