Two binding partners cooperate to activate the molecular motor Kinesin-1.
Two binding partners cooperate to activate the molecular motor Kinesin-1.
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DOI：
10.1083/jcb.200605099
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发表时间：
2007-01-01
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Verhey KJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Blasius TL;Cai D;Jih GT;Toret CP;Verhey KJ
分子马达的调节是一个重要的细胞问题，因为在没有货物的情况下运动导致无效的腺苷三磷酸水解。当不运输货物时，基于微管（MT）的马达驱动蛋白-1由于折叠构象而保持非活性，所述折叠构象允许通过C-末端尾部自动抑制N-末端马达。驱动蛋白-1激活的最简单模型假定货物与非运动区域结合可以缓解自身抑制。在这项研究中，我们发现c-Jun N-末端激酶相互作用蛋白1（JIP 1）货物蛋白的结合不足以激活驱动蛋白-1。由于驱动蛋白1尾部的两个区域是自动抑制所必需的，我们寻找了第二个有助于激活马达的分子。我们确定成束和延伸蛋白FEZ 1（FEZ 1）作为驱动蛋白重链的结合伴侣。我们表明，结合JIP 1和FEZ 1驱动蛋白-1是足以激活电机MT结合和运动。这些结果提供了第一个示范的激活MT为基础的电机的细胞结合的合作伙伴。
The regulation of molecular motors is an important cellular problem, as motility in the absence of cargo results in futile adenosine triphosphate hydrolysis. When not transporting cargo, the microtubule (MT)-based motor Kinesin-1 is kept inactive as a result of a folded conformation that allows autoinhibition of the N-terminal motor by the C-terminal tail. The simplest model of Kinesin-1 activation posits that cargo binding to nonmotor regions relieves autoinhibition. In this study, we show that binding of the c-Jun N-terminal kinase–interacting protein 1 (JIP1) cargo protein is not sufficient to activate Kinesin-1. Because two regions of the Kinesin-1 tail are required for autoinhibition, we searched for a second molecule that contributes to activation of the motor. We identified fasciculation and elongation protein ζ1 (FEZ1) as a binding partner of kinesin heavy chain. We show that binding of JIP1 and FEZ1 to Kinesin-1 is sufficient to activate the motor for MT binding and motility. These results provide the first demonstration of the activation of a MT-based motor by cellular binding partners.
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发表时间：
2001-03-05
期刊：
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作者：
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