Membrane fusion induced by the major lipid-binding domain of the cytoskeletal protein talin.
Membrane fusion induced by the major lipid-binding domain of the cytoskeletal protein talin.
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由细胞骨架蛋白talin的主要脂质结合域诱导的膜融合。
DOI：
10.1016/s0006-291x(02)00714-3
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发表时间：
2002
影响因子：
3.1
通讯作者：
W. H. Goldmann
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
G. Isenberg;S. Doerhoefer;D. Hoekstra;W. H. Goldmann
二级结构的预测导致了一个主要的膜锚定结构域的细胞骨架蛋白塔林跨越氨基酸385至406。研究人员使用该区域的合成衍生肽，证明它插入POPC/POPG磷脂膜，分配系数Kapp=1.1±0.2× 105 M − 1，平均摩尔反应焓ΔH=−2.5kcal/mol，通过单层膨胀技术和等温滴定量热法测定[J. Biol. Chem. 275，17954]。我们应用共振能量转移（RET）分析了这种肽通过脂质混合的融合特性，并使用含有羧基荧光素的脂质体来测量内容物泄漏。我们直接可视化塔林肽诱导的囊泡膜融合冷冻电子显微镜。这是第一个例子的细胞骨架蛋白结构域，可以触发膜融合，可能是重要的理解膜靶向和运动事件在细胞的前沿。
Secondary structure predictions have led to the identification of a major membrane-anchoring domain of the cytoskeletal protein talin spanning from amino acid 385 to 406. Using a synthetically derived peptide of this region, researchers have shown that it inserts into POPC/POPG phospholipid membranes with a partition coefficient of Kapp=1.1±0.2×105M−1and has an average molar reaction enthalpy of ΔH=−2.5kcal/mol, as determined by monolayer expansion technique and isothermic titration calorimetry [J. Biol. Chem. 275, 17954]. We applied resonance energy transfer (RET) assays to analyze the fusogenic properties of this peptide by lipid mixing and used liposomes containing carboxyfluorescein to measure the contents leakage. We directly visualized talin peptide-induced vesicle membrane fusion using cryo-electron microscopy. This is the first example of a cytoskeletal protein domain that can trigger membrane fusion that might be of importance for understanding membrane targeting and motile events at the leading edge of the cell.
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