Structural insight into translesion synthesis by DNA Pol II.
Structural insight into translesion synthesis by DNA Pol II.
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DOI：
10.1016/j.cell.2009.11.043
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发表时间：
2009-12-24
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Yang W
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang F;Yang W
E.大肠杆菌DNA Pol II和真核生物Rev 3是B家族聚合酶，当同一家族中的高保真复制型聚合酶无效时，它们可以将引物延伸经过受损或错配位点。我们在这里报告的生化和结构特性的DNA Pol II，促进这种translesion合成。DNA Pol II可以直接或通过模板跳跃将引物延伸通过病变，其中活性位点外部的小蛋白质空腔容纳上游一个或两个碱基对的环出模板核苷酸。旁路合成的突变谱由于存在多个环出方案而变得复杂。此外，通过改变聚合酶活性位点和校正核酸外切酶位点之间的DNA底物的分配来增强跨损伤合成。与复制型B家族聚合酶相比，DNA Pol II具有远离活性位点的细微氨基酸变化，使其能够高效复制正常DNA，但在需要时进行跨损伤合成。
E. coli DNA Pol II and eukaryotic Rev3 are B-family polymerases that can extend primers past a damaged or mismatched site when the high-fidelity replicative polymerases in the same family are ineffective. We report here the biochemical and structural properties of DNA Pol II that facilitate this translesion synthesis. DNA Pol II can extend primers past lesions either directly or by template skipping, in which small protein cavities outside of the active site accommodate looped-out template nucleotides one or two basepairs upstream. Because of multiple looping-out alternatives, mutation spectra of bypass synthesis are complicated. Moreover, translesion synthesis is enhanced by altered partitioning of DNA substrate between the polymerase active site and the proofreading exonuclease site. Compared to the replicative B-family polymerases, DNA Pol II has subtle amino acid changes remote from the active site that allow it to replicate normal DNA with high efficiency yet conduct translesion synthesis when needed.
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影响因子：
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作者：
Fuchs, Robert P.;Fujii, Shingo
通讯作者：
Fujii, Shingo
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作者：
Jarosz, DF;Godoy, VG;Walker, GC
通讯作者：
Walker, GC
影响因子：
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作者：
Franklin, MC;Wang, JM;Steitz, TA
通讯作者：
Steitz, TA
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
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作者：
Emsley, P;Cowtan, K
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Cowtan, K
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作者：
Berman, Andrea J.;Kamtekar, Satwik;Steitz, Thomas A.
通讯作者：
Steitz, Thomas A.