K-Cl cotransport in rabbit red cells: further evidence for regulation by protein phosphatase type 1.
K-Cl cotransport in rabbit red cells: further evidence for regulation by protein phosphatase type 1.
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兔红细胞中的 K-Cl 共转运：1 型蛋白磷酸酶调节的进一步证据。
DOI：
10.1152/ajpcell.1993.264.1.c118
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发表时间：
1993
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Jennings,ML
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Starke,LC;Jennings,ML
我们检查了花萼蛋白 A（一种有效的丝氨酸-苏氨酸蛋白磷酸酶抑制剂）对兔红细胞中肿胀诱导的 K-Cl 共转运的抑制作用，以确定转运是否受 1 型或 2A 型磷酸酶调节。 Calyculin A 阻断 K(Rb) 流入 [半最大抑制浓度 (IC50) = 3-6 nM] 比第二种磷酸酶抑制剂冈田酸 (IC50 = 40 nM) 有效 10 倍，这与早期的药理学研究一致，表明 Calyculin A 抑制 1 型磷酸酶的效果是冈田酸的 10 倍。当在细胞肿胀之前或之后添加时，Calyculin A 总是抑制 Rb 流入，这表明磷酸酶必须持续运行以首先激活，然后维持肿胀细胞中的高转运率。类似地，只有当添加到用花萼蛋白 A 预处理的细胞中时，N-乙基马来酰亚胺 (NEM) 才无法刺激 K-Cl 共转运。因此，与细胞肿胀一样，NEM 激活 K-Cl 共转运涉及对花萼蛋白 A 敏感的磷酸酶。我们得出结论，细胞肿胀和 NEM 通过似乎涉及蛋白质的净去磷酸化激活 K-Cl 共转运 1型磷酸酶。
We have examined inhibition of swelling-induced K-Cl cotransport in rabbit red blood cells by calyculin A, a potent serine-threonine protein phosphatase inhibitor, to determine whether transport is regulated by phosphatase type 1 or type 2A. Calyculin A blocks K(Rb) influx [half-maximal inhibitory concentration (IC50) = 3-6 nM] 10 times more potently than a second phosphatase inhibitor, okadaic acid (IC50 = 40 nM), consistent with earlier pharmacological studies showing that calyculin A inhibits phosphatase type 1 10 times more effectively than does okadaic acid. Calyculin A always inhibits Rb influx when added either before or after cell swelling, indicating that the phosphatase must operate continually to first activate and then maintain high transport rates in swollen cells. Similarly, N-ethylmaleimide (NEM) fails to stimulate K-Cl cotransport only when added to cells pretreated with calyculin A. Therefore, like cell swelling, activation of K-Cl cotransport by NEM involves a phosphatase sensitive to calyculin A. We conclude that cell swelling and NEM activate K-Cl cotransport via a net dephosphorylation that appears to involve protein phosphatase type 1.
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