Identification of cardiolipin binding sites on cytochrome c oxidase at the entrance of proton channels.
Identification of cardiolipin binding sites on cytochrome c oxidase at the entrance of proton channels.
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DOI：
10.1038/srep01263
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发表时间：
2013
影响因子：
4.6
通讯作者：
Periole, X.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Arnarez, C.;Marrink, S. J.;Periole, X.
呼吸链或氧化磷酸化系统(OxPhos)产生我们细胞使用的大部分化学能(ATP)。细胞色素c氧化酶(CcO)是OxPhos在线粒体内膜上形成质子梯度的三种蛋白质复合体之一，最终被ATP合成酶用来产生ATP。我们提供了模拟线粒体膜的CcO的分子动力学模拟，并确定了心磷脂(CL，线粒体的标志性磷脂)在蛋白质表面的精确结合位置。其中两个CL结合位点揭示了将CLS连接到穿过CcO的D和H质子通道的入口的路径。由于CLS能够携带质子，我们的结果有力地支持了CLS参与向CCOO输送质子的机械。CL与OxPhos组分相互作用的普遍性质表明，这种传递机制可能延伸到其他呼吸复合体。
The respiratory chain or oxidative phosphorylation system (OxPhos) generates most of the chemical energy (ATP) used by our cells. The cytochrome c oxidase (CcO) is one of three protein complexes of OxPhos building up a proton gradient across the inner mitochondrial membrane, which is ultimately used by the ATP synthase to produce ATP. We present molecular dynamic simulations of CcO in a mimic of the mitochondrial membrane, and identify precise binding sites of cardiolipin (CL, signature phospholipid of mitochondria) on the protein surface. Two of these CL binding sites reveal pathways linking CLs to the entrance of the D and H proton channels across CcO. CLs being able to carry protons our results strongly support an involvement of CLs in the proton delivery machinery to CcO. The ubiquitous nature of CL interactions with the components of the OxPhos suggests that this delivery mechanism might extend to the other respiratory complexes.
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