The RNA acetyltransferase driven by ATP hydrolysis synthesizes N4-acetylcytidine of tRNA anticodon.
The RNA acetyltransferase driven by ATP hydrolysis synthesizes N4-acetylcytidine of tRNA anticodon.
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DOI：
10.1038/emboj.2008.154
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发表时间：
2008-08-20
期刊：
影响因子：
11.4
通讯作者：
Suzuki, Tsutomu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ikeuchi, Yoshiho;Kitahara, Kei;Suzuki, Tsutomu
大肠杆菌延伸子tRNAMet的摆动碱基被修饰为N4-乙酰胞苷（ac 4C），这被认为通过防止近同源AUA密码子的误读来确保AUG密码子的精确识别。通过在大肠杆菌中采用全基因组筛选未表征的基因（“核糖核组分析”），我们发现ypfI基因，我们命名为tmcA（tRNAMet胞苷乙酰转移酶），负责ac 4C的形成。TmcA是一种在其N-末端区域含有Walker型ATP酶结构域和在其C-末端区域含有N-乙酰转移酶结构域的酶。重组TmcA特异性乙酰化E.利用乙酰辅酶A（CoA）和ATP（或GTP）对大肠杆菌延伸子tRNAMet进行重组。在乙酰辅酶A和tRNAMet的存在下，TmcA的ATP/GTP水解被刺激。突变研究表明，E. coli TmcA通过主要识别反密码子茎中的C27-G43对，严格区分延伸子tRNAMet和结构相似的tRNAIle。我们的研究结果揭示了嵌入tRNAMet和tRNAIle中的精细机制，用于在各自的RNA修饰酶识别摆动碱基的基础上准确解码AUA/AUG密码子。
The wobble base of Escherichia coli elongator tRNAMet is modified to N4-acetylcytidine (ac4C), which is thought to ensure the precise recognition of the AUG codon by preventing misreading of near-cognate AUA codon. By employing genome-wide screen of uncharacterized genes in Escherichia coli (‘ribonucleome analysis'), we found the ypfI gene, which we named tmcA (tRNAMet cytidine acetyltransferase), to be responsible for ac4C formation. TmcA is an enzyme that contains a Walker-type ATPase domain in its N-terminal region and an N-acetyltransferase domain in its C-terminal region. Recombinant TmcA specifically acetylated the wobble base of E. coli elongator tRNAMet by utilizing acetyl-coenzyme A (CoA) and ATP (or GTP). ATP/GTP hydrolysis by TmcA is stimulated in the presence of acetyl-CoA and tRNAMet. A mutation study revealed that E. coli TmcA strictly discriminates elongator tRNAMet from the structurally similar tRNAIle by mainly recognizing the C27–G43 pair in the anticodon stem. Our findings reveal an elaborate mechanism embedded in tRNAMet and tRNAIle for the accurate decoding of AUA/AUG codons on the basis of the recognition of wobble bases by the respective RNA-modifying enzymes.
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