The Ebola virus ribonucleoprotein complex: a novel VP30-L interaction identified.
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DOI：
10.1016/j.virusres.2008.10.017
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发表时间：
2009-03
期刊：
影响因子：
5
通讯作者：
Feldmann, H.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Groseth, A.;Charton, J. E.;Sauerborn, M.;Feldmann, F.;Jones, S. M.;Hoenen, T.;Feldmann, H.
已知埃博拉病毒（EBOV）的核糖核蛋白（RNP）复合物是多蛋白/RNA结构，然而，关于其形成中涉及的实际蛋白质-蛋白质相互作用的知识相当有限。在这里，我们表明，单一表达的VP 35和VP 30是整个细胞质中存在，而NP形式突出的细胞质内含物和L形式较小的核周内含物。我们可以证明NP-VP 35、NP-VP 30和VP 35-L相互作用的存在，类似于基于蛋白伴侣重新分布到NP和L包涵体中的马尔堡病毒（MARV）中所描述的那些。值得注意的是，还鉴定了一种新的VP 30-L相互作用，并发现其形成为NP-VP 30-L桥结构的一部分，类似于由VP 35形成的结构。这些相互作用的鉴定允许提出EBOV RNP复合物结构的初步模型，并且可以提供对丝状病毒转录调控的深入了解。
The ribonucleoprotein (RNP) complex of Ebola virus (EBOV) is known to be a multiprotein/RNA structure, however, knowledge is rather limited regarding the actual protein–protein interactions involved in its formation. Here we show that singularly expressed VP35 and VP30 are present throughout the cytoplasm, while NP forms prominent cytoplasmic inclusions and L forms smaller perinuclear inclusions. We could demonstrate the existence of NP–VP35, NP–VP30 and VP35–L interactions, similar to those described for Marburg virus (MARV) based on the redistribution of protein partners into NP and L inclusion bodies. Significantly, a novel VP30–L interaction was also identified and found to form as part of an NP–VP30–L bridge structure, similar to that formed by VP35. The identification of these interactions allows a preliminary model of the EBOV RNP complex structure to be proposed, and may provide insight into filovirus transcriptional regulation.
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