Energetic communication between functional sites of the gene-3-protein during infection by phage fd.
Energetic communication between functional sites of the gene-3-protein during infection by phage fd.
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噬菌体 fd 感染期间基因 3 蛋白功能位点之间的能量通讯
DOI：
10.1016/j.jmb.2014.01.002
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发表时间：
2014
影响因子：
5.6
通讯作者：
Schmid FX.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Hoffmann-Thoms;R. P. Jakob RP ;Schmid FX.
Fd噬菌体利用其基因-3蛋白(G3P)首先与F菌毛结合，然后与细胞表面的TOLA蛋白结合，从而启动对大肠杆菌的感染。G3P通常是自动抑制的，因为两个N-末端结构域N1和N2之间的紧密相互作用掩埋了Tola结合位点。氮与菌毛的结合通过启动长距离构象变化来激活G3P，这些变化被传递到结构域界面和Pro计时器。我们发现N1结构域的23-28环对于传播这些构象信号是至关重要的。结合Tola相互作用研究和噬菌体感染实验，对G3P变异体的稳定性和折叠动力学进行了分析，揭示了N2区与N1的23-28环之间的接触是如何与结构域间区和Pro计时器紧密相连的，以及它是如何影响噬菌体的感染性的。我们的结果说明了构象转变和脯氨基顺式/转移异构化是如何能量耦合的，以及构象信号是如何在蛋白质中长距离传播的。
To initiate infection ofEscherichia coli, phage fd uses its gene-3-protein (G3P) to bind first to an F pilus and then to the TolA protein at the cell surface. G3P is normally auto-inhibited because a tight interaction between the two N-terminal domains N1 and N2 buries the TolA binding site. Binding of N2 to the pilus activates G3P by initiating long-range conformational changes that are relayed to the domain interface and to a proline timer. We discovered that the 23–28 loop of the N1 domain is critical for propagating these conformational signals. The analysis of the stability and the folding dynamics of G3P variants with a shortened loop combined with TolA interaction studies and phage infection experiments reveal how the contact between the N2 domain and the 23–28 loop of N1 is energetically linked with the interdomain region and the proline timer and how it affects phage infectivity. Our results illustrate how conformational transitions and prolylcis/transisomerization can be coupled energetically and how conformational signals to and from prolines can be propagated over long distances in proteins.
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影响因子：
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通讯作者：
V. Sieber;A. Plückthun;F. Schmid
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期刊：
The Journal of Biological Chemistry
影响因子：
--
作者：
S. Hoffmann-Thoms;U. Weininger;B. Eckert;R. P. Jakob;J. R. Koch;J. Balbach ;F. X. Schmid
通讯作者：
F. X. Schmid