Radical formation on a conserved tyrosine residue is crucial for DyP activity.
Radical formation on a conserved tyrosine residue is crucial for DyP activity.
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保守酪氨酸残基上的自由基形成对于 DyP 活性至关重要
DOI：
10.1016/j.abb.2013.07.007
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发表时间：
2013
影响因子：
3.9
通讯作者：
Klaus Piontek
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Eric Strittmatter;Sabrina Wachter;Christiane Liehrs;René Ullrich;Martin Hofrichter;Dietmar A. Plattner;Klaus Piontek
染料脱色过氧化物酶 (DyP) 能够裂解大体积的蒽醌染料。最近发表的 AauDyPI 晶体结构表明，对于大多数 DyP 底物来说，可以排除远端血红素腔中的直接氧化。结果表明，表面暴露的酪氨酸残基充当大体积底物的底物相互作用位点。该氨基酸在真核 DyP 中保守，但在结构相关的亚氯酸盐歧化酶 (Clds) 中缺失。原核来源的染料脱色过氧化物酶同样在多肽的相同区域中具有保守的酪氨酸，尽管不是在同源位置。
Dye-decolorizing peroxidases (DyPs) are able to cleave bulky anthraquinone dyes. The recently published crystal structure ofAauDyPI reveals that a direct oxidation in the distal heme cavity can be excluded for most DyP substrates. It is shown that a surface-exposed tyrosine residue acts as a substrate interaction site for bulky substrates. This amino acid is conserved in eucaryotic DyPs but is missing in the structurally related chlorite dismutases (Clds). Dye-decolorizing peroxidases of procaryotic origin equally possess a conserved tyrosine in the same region of the polypeptide albeit not at the homologous position.
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