Characterization of residue‐dependent differences in the peripheral membrane association of the FATC domain of the kinase ‘target of rapamycin’ by NMR and CD spectroscopy
Characterization of residue‐dependent differences in the peripheral membrane association of the FATC domain of the kinase ‘target of rapamycin’ by NMR and CD spectroscopy
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通过 NMR 和 CD 光谱表征激酶“雷帕霉素靶标”FATC 结构域外周膜关联中残基依赖性差异
DOI：
10.1016/j.febslet.2014.03.031
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Sonja. A. Dames
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lisa A. M. Sommer;Sonja. A. Dames
激酶“雷帕霉素靶点”的保守C末端FATC结构域对其调节很重要，并被认为含有外周膜锚。在这里，我们提出了表征的酵母TOR 1 FATC域（2438-2470 = y1 fatc）和15个突变体与膜模拟胶束，bicelles，和小单层囊泡（SUV）的相互作用的NMR和CD光谱。替换多达6-7个残基并没有导致与胶束或双胶束的缔合的显著废除。然而，仅替换一种残留物可能会导致与通常以低浓度使用的SUV的相互作用受损。一些不与脂质体结合的突变体可能会被引入全长TOR中，用于将来的体内功能和定位研究。
The conserved C-terminal FATC domain of the kinase ‘target of rapamycin’ is important for its regulation and was suggested to contain a peripheral membrane anchor. Here, we present the characterization of the interactions of the yeast TOR1 FATC domain (2438–2470 = y1fatc) and 15 mutants with membrane mimetic micelles, bicelles, and small unilamellar vesicles (SUVs) by NMR and CD spectroscopy. Replacement of up to 6–7 residues did not result in a significant abrogation of the association with micelles or bicelles. However, replacement of only one residue could result in an impairment of the interaction with SUVs that are usually used at low concentrations. Some mutants not binding liposomes may be introduced in full-length TOR for future functional and localization studiesin vivo.
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影响因子：
16
作者：
Adami, Alessandra;Garcia-Alvarez, Begona;Llorca, Oscar
通讯作者：
Llorca, Oscar
DOI：
10.18632/aging.100040
发表时间：
2009-04-20
期刊：
Aging
影响因子：
--
作者：
Blagosklonny MV;Hall MN
通讯作者：
Hall MN
影响因子：
10.5
作者：
Mordes, Daniel A.;Glick, Gloria G.;Cortez, David
通讯作者：
Cortez, David
Syndecan-4 在内皮细胞中以 PKCα 依赖性方式调节 mTOR Complex2 的亚细胞定位和 Akt 激活。
影响因子：
16
作者：
Partovian, Chohreh;Ju, Rong;Zhuang, Zhen W.;Martin, Kathleen A.;Simons, Michael
通讯作者：
Simons, Michael
影响因子：
8
作者：
Lisa A. M. Sommer;M. Meier;S. Dames
通讯作者：
Lisa A. M. Sommer;M. Meier;S. Dames