Assembly stoichiometry of the GluK2/GluK5 kainate receptor complex.
Assembly stoichiometry of the GluK2/GluK5 kainate receptor complex.
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DOI：
10.1016/j.celrep.2012.01.003
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发表时间：
2012-03-29
期刊：
影响因子：
8.8
通讯作者：
Isacoff EY
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Reiner A;Arant RJ;Isacoff EY
离子型谷氨酸受体组装为同源或异源四聚体。红藻氨酸受体亚基GluK 2和GluK 5形成了一种研究充分的异聚复合物。保留基序防止运输的GluK 5同聚体的质膜，但与GluK 2的共组装产生功能性异聚体受体。对GluK 2/GluK 5组装的额外控制似乎由氨基末端结构域施加，其优先组装成异二聚体作为分离的结构域。然而，全长GluK 2/GluK 5异聚体受体的化学计量尚未确定，所有非NMDA谷氨酸受体的情况也是如此。在这里，我们解决这个问题，使用单分子成像技术，使直接计数的数量，每个GluK亚基类型的同聚体和异聚体受体在活细胞的质膜。我们发现GluK 2和GluK 5以2：2的化学计量比组装。这是理解离子型谷氨酸受体中异聚体形成的组装机制、结构和功能后果的重要一步。
Ionotropic glutamate receptors assemble as homo- or heterotetramers. One well-studied heteromeric complex is formed by the kainate receptor subunits GluK2 and GluK5. Retention motifs prevent trafficking of GluK5 homomers to the plasma membrane, but co-assembly with GluK2 yields functional heteromeric receptors. Additional control over GluK2/GluK5 assembly seems to be exerted by the amino-terminal domains, which preferentially assemble into heterodimers as isolated domains. However, the stoichiometry of the full-length GluK2/GluK5 heteromeric receptor has yet to be determined, as is the case for all non-NMDA glutamate receptors. Here we address this question using a single-molecule imaging technique that enables direct counting of the number of each GluK subunit type in homomeric and heteromeric receptors in the plasma membranes of live cells. We show that GluK2 and GluK5 assemble with 2:2 stoichiometry. This is an important step towards understanding the assembly mechanism, architecture and functional consequences of heteromer formation in ionotropic glutamate receptors.
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影响因子：
16.2
作者：
Mansour, M;Nagarajan, N;Rosenmund, C
通讯作者：
Rosenmund, C
影响因子：
16.2
作者：
Ayalon, G;Stern-Bach, Y
通讯作者：
Stern-Bach, Y
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.1016/j.bbrc.2003.08.115
发表时间：
2003-10-10
影响因子：
3.1
作者：
Hayes, DM;Braud, S;Roche, KW
通讯作者：
Roche, KW
影响因子：
5.3
作者：
Christensen, JK;Paternain, AV;Lerma, J
通讯作者：
Lerma, J