Crystal structure of the human spastin AAA domain.
Crystal structure of the human spastin AAA domain.
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DOI：
10.1016/j.jsb.2012.03.002
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发表时间：
2012-08
影响因子：
3
通讯作者：
Kull, F. Jon
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Taylor, Jennifer L.;White, Susan Roehl;Lauring, Brett;Kull, F. Jon
遗传性痉挛性截瘫（HSP）是一种由皮质脊髓束运动轴突进行性变性引起的运动神经元疾病。微管切割ATP酶（spastin）的点突变或外显子缺失导致约40%的常染色体显性HSP病例。在这里，我们报告的3.3 X射线晶体结构的水解缺陷突变体（E442Q）的人痉挛蛋白AAA结构域。这种结构的背景下，现有的果蝇spastin AAA结构域的结构和其他密切相关的蛋白质的晶体结构进行了分析，以建立一个更统一的框架，了解这组微管切断ATP酶的结构特征。
Hereditary spastic paraplegia (HSP) is a motor neuron disease caused by a progressive degeneration of the motor axons of the corticospinal tract. Point mutations or exon deletions in the microtubule-severing ATPase, spastin, are responsible for approximately 40% of cases of autosomal dominant HSP. Here, we report the 3.3 Å X-ray crystal structure of a hydrolysis- deficient mutant (E442Q) of the human spastin protein AAA domain. This structure is analyzed in the context of the existing Drosophila melanogaster spastin AAA domain structure and crystal structures of other closely related proteins in order to build a more unifying framework for understanding the structural features of this group of microtubule-severing ATPases.
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通过孔隙环在微管蛋白中识别小管中的C末端氨基酸对于微管切断很重要。
影响因子：
7.8
作者：
White, Susan Roehl;Evans, Katia J;Lary, Jeffrey;Cole, James L;Lauring, Brett
通讯作者：
Lauring, Brett
影响因子：
5.6
作者：
Putnam, CD;Clancy, SB;Tainer, JA
通讯作者：
Tainer, JA
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
DOI：
10.1107/s0907444909052925
发表时间：
2010-02
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Adams PD;Afonine PV;Bunkóczi G;Chen VB;Davis IW;Echols N;Headd JJ;Hung LW;Kapral GJ;Grosse-Kunstleve RW;McCoy AJ;Moriarty NW;Oeffner R;Read RJ;Richardson DC;Richardson JS;Terwilliger TC;Zwart PH
通讯作者：
Zwart PH
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--