Structural basis for midbody targeting of spastin by the ESCRT-III protein CHMP1B.
Structural basis for midbody targeting of spastin by the ESCRT-III protein CHMP1B.
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DOI：
10.1038/nsmb.1512
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发表时间：
2008-12
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
ESCRT机制，包括ESCRT-III，定位于中间体并参与胞质分裂的膜释放步骤。ESCRT-III蛋白CHMP 1B是将含有MIT结构域的蛋白痉挛素（一种微管切断酶）募集到中间体所必需的。CHMP 1B C末端尾部与痉挛蛋白MIT结构域的2.5 Å结构揭示了一种特异性、高亲和力的复合物，涉及MIT结构域第一和第三螺旋之间的非经典结合位点。结构界面是VPS 4-CHMP复合物的MIT结构域的两倍大，与相互作用的高亲和力一致。一系列独特的氢键相互作用和紧密堆积的小侧链区别于其他十个人类ESCRT-III亚基。痉挛蛋白CHMP 1B结合位点的点突变体阻断了痉挛蛋白向中间体的募集。
The ESCRT machinery, including ESCRT-III, localizes to the midbody and participates in the membrane abscission step of cytokinesis. The ESCRT-III protein CHMP1B is required for recruitment of the MIT domain-containing protein spastin, a microtubule severing enzyme, to the midbody. The 2.5 Å structure of the C-terminal tail of CHMP1B with the MIT domain of spastin reveals a specific, high-affinity complex involving a non-canonical binding site between the first and third helices of the MIT domain. The structural interface is twice as large as that of the MIT domain of VPS4-CHMP complex, consistent with the high affinity of the interaction. A series of unique hydrogen bonding interactions and close packing of small side-chains discriminate against the other ten human ESCRT-III subunits. Point mutants in the CHMP1B binding site of spastin block recruitment of spastin to the midbody.
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DOI：
10.1126/science.1161070
发表时间：
2008-09-05
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Lata S;Schoehn G;Jain A;Pires R;Piehler J;Gottlinger HG;Weissenhorn W
通讯作者：
Weissenhorn W
影响因子：
4.1
作者：
Dukes, Joseph D.;Richardson, Judith D.;Whitley, Paul
通讯作者：
Whitley, Paul
影响因子：
4.8
作者：
Ma, Yu May;Boucrot, Emmanuel;Kirchhausen, Tomas
通讯作者：
Kirchhausen, Tomas
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
56.9
作者：
Carlton, Jez G.;Martin-Serrano, Juan
通讯作者：
Martin-Serrano, Juan