Road to ruin: targeting proteins for degradation in the endoplasmic reticulum.
Road to ruin: targeting proteins for degradation in the endoplasmic reticulum.
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DOI：
10.1126/science.1209235
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发表时间：
2011-11-25
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Weissman JS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Smith MH;Ploegh HL;Weissman JS
一些在内质网(ER)内折叠的新生蛋白质永远不会达到它们的天然状态。错误折叠的蛋白质从折叠机械中移除，从内质网移位到胞浆中，并在一系列途径中降解，统称为内质网相关降解(ERAD)。以不同的E3泛素连接酶为中心的不同的ERAD通路调查了潜在底物的范围。我们现在知道了用于检测底物并针对其进行降解的ERAD机制和途径的许多组成部分。人们对用于识别末端错误折叠构象的特征以及这些途径在调节蛋白质半衰期中的更广泛作用知之甚少。
Some nascent proteins that fold within the endoplasmic reticulum (ER) never reach their native state. Misfolded proteins are removed from the folding machinery, dislocated from the ER into the cytosol, and degraded in a series of pathways collectively referred to as ER-associated degradation (ERAD). Distinct ERAD pathways centered on different E3 ubiquitin ligases survey the range of potential substrates. We now know many of the components of the ERAD machinery and pathways used to detect substrates and target them for degradation. Much less is known about the features used to identify terminally misfolded conformations and the broader role of these pathways in regulating protein half-lives.
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