Identification of Functional Domain(s) of Fibrillarin Interacted with p2 of Rice stripe virus.
Identification of Functional Domain(s) of Fibrillarin Interacted with p2 of Rice stripe virus.
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DOI：
10.1155/2018/8402839
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发表时间：
2018
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Meng R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zheng L;He J;Ding Z;Zhang C;Meng R
水稻条纹病毒p2蛋白可能通过与本氏烟草（Nicotianabenthamiana）的纤突蛋白（NbFib 2）在核仁和cajal体（CB）中的相互作用而促进病毒的系统侵染。NbFib 2包含三个功能结构域。我们使用酵母双杂交、共定位和双分子荧光互补（BiFC）分析来研究p2与NbFib 2的三个结构域之间的相互作用，即含有甘氨酸和甘氨酸富集（GAR）结构域的N端片段、中央RNA结合结构域和含有α-螺旋结构域的C端片段。结果表明，N端结构域是NbFib 2定位于核仁和cajal体所必需的。p2结合NbFib 2的所有三个区域，并且它们靶向细胞核，但不能靶向核仁和cajal体（CB）。
p2 of Rice stripe virus may promote virus systemic infection by interacting with the full length of fibrillarin from Nicotiana benthamiana (NbFib2) in the nucleolus and cajal body (CB). NbFib2 contains three functional domains. We used yeast two-hybrid, colocalization, and bimolecular fluorescence complementation (BiFC) assays to study the interactions between p2 and the three domains of NbFib2, namely, the N-terminal fragment containing a glycine and arginine-rich (GAR) domain, the central RNA-binding domain, and the C-terminal fragment containing an α-helical domain. The results show that the N-terminal domain is indispensable for NbFib2 to localize in the nucleolus and cajal body. p2 binds all three regions of NbFib2, and they target to the nucleus but fail to the nucleolus and cajal bodies (CBs).
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