A novel DNA nuclease is stimulated by association with the GINS complex.
A novel DNA nuclease is stimulated by association with the GINS complex.
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DOI：
10.1093/nar/gkr181
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发表时间：
2011-08
影响因子：
14.9
通讯作者：
Kelman Z
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li Z;Pan M;Santangelo TJ;Chemnitz W;Yuan W;Edwards JL;Hurwitz J;Reeve JN;Kelman Z
染色体DNA复制需要构成复制体的几个复合体的活动在空间和时间上的协调。一个以前未知的蛋白质，编码的TK1252在古生菌Thermococcus kodakaraensis，被证明是稳定的古生菌GINS复合体在体内，古生菌复制体的核心组成部分。在这里，我们证明了这种蛋白质（TK1252p）是一种进行性的单链DNA特异性核酸外切酶，可以在5′ → 3′方向降解DNA。TK1252p与T. kodakaraensis GINS复合物，并且这种相互作用在体外刺激核酸外切酶活性。这种新的古细菌核酸酶，命名为GINS相关核酸酶（GAN），在体内也与广古细菌特异性DNA聚合酶D形成复合物。GAN在复制体组装和DNA复制中的作用进行了讨论。
Chromosomal DNA replication requires the spatial and temporal coordination of the activities of several complexes that constitute the replisome. A previously uncharacterized protein, encoded by TK1252 in the archaeon Thermococcus kodakaraensis, was shown to stably interact with the archaeal GINS complex in vivo, a central component of the archaeal replisome. Here, we document that this protein (TK1252p) is a processive, single-strand DNA-specific exonuclease that degrades DNA in the 5′ → 3′ direction. TK1252p binds specifically to the GINS15 subunit of T. kodakaraensis GINS complex and this interaction stimulates the exonuclease activity in vitro. This novel archaeal nuclease, designated GINS-associated nuclease (GAN), also forms a complex in vivo with the euryarchaeal-specific DNA polymerase D. Roles for GAN in replisome assembly and DNA replication are discussed.
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