Dual roles of Atg8-PE deconjugation by Atg4 in autophagy.
Dual roles of Atg8-PE deconjugation by Atg4 in autophagy.
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作者：
Yu ZQ;Ni T;Hong B;Wang HY;Jiang FJ;Zou S;Chen Y;Zheng XL;Klionsky DJ;Liang Y;Xie Z
泛素或类泛素（Ubl）蛋白对靶分子的修饰通常是可逆的。然而，人们对这种反反应的生理功能知之甚少。at8是一种独特的Ubl蛋白，其偶联靶点是脂质磷脂酰乙醇胺（PE）。at8在双膜自噬体的形成中起作用，这是保守的巨噬（以下简称自噬）细胞内降解途径的核心步骤。本研究表明，半胱氨酸蛋白酶Atg4对at8−PE的解偶联在自噬体的形成中起双重作用。在自噬体形成的早期阶段，解偶联从非自噬体膜释放Atg8以维持Atg8的适当供应。在后期，at8从中间自噬体膜释放，促进这些结构成熟为具有融合能力的自噬体。这些结果为at8−PE的功能及其解偶联提供了新的见解。
Modification of target molecules by ubiquitin or ubiquitin-like (Ubl) proteins is generally reversible. Little is known, however, about the physiological function of the reverse reaction, deconjugation. Atg8 is a unique Ubl protein whose conjugation target is the lipid phosphatidylethanolamine (PE). Atg8 functions in the formation of double-membrane autophagosomes, a central step in the well-conserved intracellular degradation pathway of macroautophagy (hereafter autophagy). Here we show that the deconjugation of Atg8−PE by the cysteine protease Atg4 plays dual roles in the formation of autophagosomes. During the early stage of autophagosome formation, deconjugation releases Atg8 from non-autophagosomal membranes to maintain a proper supply of Atg8. At a later stage, the release of Atg8 from intermediate autophagosomal membranes facilitates the maturation of these structures into fusion-capable autophagosomes. These results provide new insights into the functions of Atg8−PE and its deconjugation.
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影响因子：
64.8
作者：
Ichimura, Y;Kirisako, T;Ohsumi, Y
通讯作者：
Ohsumi, Y
DOI：
10.1006/bbrc.1995.1636
发表时间：
1995-05-05
影响因子：
3.1
作者：
NODA, T;MATSUURA, A;OHSUMI, Y
通讯作者：
OHSUMI, Y
影响因子：
11.8
作者：
Shintani, T;Huang, WP;Klionsky, DJ
通讯作者：
Klionsky, DJ
影响因子：
64.5
作者：
Nakatogawa, Hitoshi;Ichimura, Yoshinobu;Ohsumi, Yoshinori
通讯作者：
Ohsumi, Yoshinori
p62/SQSTM1形成自噬降解的蛋白质聚集体，并对亨廷顿蛋白诱导的细胞死亡具有保护作用。
影响因子：
7.8
作者：
Bjorkoy, Geir;Lamark, Trond;Brech, Andreas;Outzen, Heidi;Perander, Maria;Overvatn, Aud;Stenmark, Harald;Johansen, Terje
通讯作者：
Johansen, Terje