Structure of the TatC core of the twin-arginine protein transport system.
Structure of the TatC core of the twin-arginine protein transport system.
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双精氨酸易位（Tat）途径是原核细胞质膜上常见的两种蛋白质转运系统之一，保守存在于植物叶绿体类囊体膜上。Tat途径的定义性和高度不寻常的特性是它运输折叠蛋白，这一任务必须在不允许显著离子穿过膜的情况下完成。整体膜TatC蛋白是Tat途径的核心成分。TatC通过结合底物蛋白的信号肽捕获底物蛋白。然后TatC招募TatA家族蛋白形成主动易位复合体。在这里，我们报道了来自超嗜热细菌Aquifex aeolicus的TatC的晶体结构。该结构提供了Tat转运系统核心的分子描述，并为理解独特的Tat转运机制提供了框架。
The twin-arginine translocation (Tat) pathway is one of two general protein transport systems found in the prokaryotic cytoplasmic membrane and is conserved in the thylakoid membrane of plant chloroplasts. The defining, and highly unusual, property of the Tat pathway is that it transports folded proteins, a task that must be achieved without allowing significant ion leakage across the membrane. The integral membrane TatC protein is the central component of the Tat pathway. TatC captures substrate proteins by binding their signal peptides. TatC then recruits TatA family proteins to form the active translocation complex. Here we report the crystal structure of TatC from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus. This structure provides a molecular description of the core of the Tat translocation system and a framework for understanding the unique Tat transport mechanism.
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影响因子：
2.1
作者：
Behrendt, J;Standar, K;Brüser, T
通讯作者：
Brüser, T
影响因子：
4.8
作者：
Dabney-Smith, C;Mori, H;Cline, K
通讯作者：
Cline, K
依赖于Tha4依赖性转运之前的类囊体三个依赖性前体蛋白与CPTATC-HCF106复合物结合。
影响因子：
7.8
作者：
Cline, K;Mori, H
通讯作者：
Mori, H
DOI：
10.1107/s0907444909042073
发表时间：
2010-01
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Chen VB;Arendall WB 3rd;Headd JJ;Keedy DA;Immormino RM;Kapral GJ;Murray LW;Richardson JS;Richardson DC
通讯作者：
Richardson DC
影响因子：
11.4
作者：
BARKAN, A;MILES, D;TAYLOR, WC
通讯作者：
TAYLOR, WC