Site-specific hydration dynamics of globular proteins and the role of constrained water in solvent exchange with amphiphilic cosolvents.
Site-specific hydration dynamics of globular proteins and the role of constrained water in solvent exchange with amphiphilic cosolvents.
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球状蛋白的位点特异性水合动力学以及约束水在与两亲性共溶剂的溶剂交换中的作用。
DOI：
10.1021/jp300835k
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发表时间：
2012-05-17
影响因子：
3.3
通讯作者：
Kubarych, Kevin J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
King, John T.;Arthur, Evan J.;Brooks, Charles L., III;Kubarych, Kevin J.
蛋白质折叠、结合和功能的热力学驱动力通常由蛋白质-水相互作用决定。与一种新的共价结合的标记方法，我们使用了敏感的振动探针，位点选择性地结合到两个溶菌酶的变种，结合超快二维红外（2D-IR）光谱直接调查的蛋白质-水界面。通过交替探测一个拓扑平坦的刚性域和一个柔性域，我们找到了空间非均匀水化动力学的直接实验证据。球状蛋白周围的水化环境可以从表现出大块样的水化动力学到动态约束的水而变化，这是由扩展的疏水表面附近的窒息氢键转换动力学引起的。此外，我们利用优先溶剂化交换证明，释放动态约束水是一个足够的驱动力蛋白质表面缔合反应。这些结果提供了一个直观的图像的动态方面的疏水性水合蛋白质，说明了水在生物过程中的一个重要功能。
The thermodynamic driving forces for protein folding, association and function are often determined by protein-water interactions. With a novel covalently bound labeling approach, we have used sensitive vibrational probes, site-selectively conjugated to two lysozyme variants–in conjunction with ultrafast two-dimensional infrared (2D-IR) spectroscopy–to investigate directly the protein-water interface. By probing alternatively a topologically flat, rigid domain and a flexible domain, we find direct experimental evidence for spatially heterogeneous hydration dynamics. The hydration environment around globular proteins can vary from exhibiting bulk-like hydration dynamics to dynamically constrained water, which results from stifled hydrogen bond switching dynamics near extended hydrophobic surfaces. Furthermore, we leverage preferential solvation exchange to demonstrate that the liberation of dynamically constrained water is a sufficient driving force for protein-surface association reactions. These results provide an intuitive picture of the dynamic aspects of hydrophobic hydration of proteins, illustrating an essential function of water in biological processes.
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影响因子：
56.9
作者：
Ji, Minbiao;Odelius, Michael;Gaffney, K. J.
通讯作者：
Gaffney, K. J.
影响因子：
56.9
作者：
Laage, D;Hynes, JT
通讯作者：
Hynes, JT
影响因子：
4.8
作者：
Heyden, Matthias;Havenith, Martina
通讯作者：
Havenith, Martina
影响因子：
4.4
作者：
FRANK, HS;FRANKS, F
通讯作者：
FRANKS, F
影响因子：
4.9
作者：
Binkley, Sarah L.;Ziegler, Christopher J.;Rowlett, Roger S.
通讯作者：
Rowlett, Roger S.