Copper metallochaperones.
Copper metallochaperones.
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DOI：
10.1146/annurev-biochem-030409-143539
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发表时间：
2010
影响因子：
16.6
通讯作者：
Winge DR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Robinson NJ;Winge DR
本文综述了铜金属伴侣分子如何支持铜蛋白成熟的最新研究进展。铜是需要在线粒体内提供的CuA和细胞色素氧化酶的膜内CuB网站，在trans-Golgi网络内提供分泌的铜蛋白和胞质内提供超氧化物歧化酶1（SOD 1）。铜锌超氧化物歧化酶的亚群也定位于线粒体、分泌系统、细胞核，在植物中，叶绿体也需要铜来形成质体蓝蛋白。在革兰氏阴性菌的细胞膜和周质中发现了前铜蛋白。Cu（I）和Cu（II）与有机分子形成紧密的络合物，并驱动氧化还原化学，其不受限制将是破坏性的。铜金属分子伴侣帮助铜到达重要的目的地，而不会造成损害或被困在偶然的结合位点。铜离子在与其同源铜蛋白接触时特异性地从铜金属伴侣释放，并且金属转移被认为通过配体取代进行。
The current state of knowledge on how copper metallochaperones support the maturation of cuproproteins is reviewed. Copper is needed within mitochondria to supply the CuA and intramembrane CuB sites of cytochrome oxidase, within the trans-Golgi network to supply secreted cuproproteins and within the cytosol to supply superoxide dismutase 1 (Sod1). Subpopulations of copper-zinc superoxide dismutase also localize to mitochondria, the secretory system, the nucleus and, in plants, the chloroplast, which also requires copper for plastocyanin. Prokaryotic cuproproteins are found in the cell membrane and in the periplasm of gram-negative bacteria. Cu(I) and Cu(II) form tight complexes with organic molecules and drive redox chemistry, which unrestrained would be destructive. Copper metallochaperones assist copper in reaching vital destinations without inflicting damage or becoming trapped in adventitious binding sites. Copper ions are specifically released from copper metallochaperones upon contact with their cognate cuproproteins and metal transfer is thought to proceed by ligand substitution.
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影响因子：
4.8
作者：
Beers, J;Glerum, DM;Tzagoloff, A
通讯作者：
Tzagoloff, A
DOI：
10.1073/pnas.0800019105
发表时间：
2008-05-13
影响因子：
11.1
作者：
Banci, Lucia;Bertini, Ivano;Palumaa, Peep
通讯作者：
Palumaa, Peep
影响因子：
5.6
作者：
Banci, L;Bertini, L;O'Halloran, TV
通讯作者：
O'Halloran, TV
DOI：
10.1073/pnas.0406150102
发表时间：
2005-03-15
影响因子：
11.1
作者：
Banci, L;Bertini, I;Mangani, S
通讯作者：
Mangani, S
影响因子：
4.4
作者：
Andreini, Claudia;Banci, Lucia;Rosato, Antonio
通讯作者：
Rosato, Antonio