A newly identified Pirh2 substrate SCYL1-BP1 can bind to MDM2 and accelerate MDM2 self-ubiquitination.
A newly identified Pirh2 substrate SCYL1-BP1 can bind to MDM2 and accelerate MDM2 self-ubiquitination.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2010.06.027
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发表时间：
2010-08-04
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Huo K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yan J;Zhang D;Di Y;Shi H;Rao H;Huo K
通过酵母双杂交筛选，SCYL 1-BP 1蛋白被鉴定为E3连接酶Pirh 2和MDM 2的相互作用伴侣。进一步的研究表明，有两种相互作用涉及不同的机制。SCYL 1-BP 1可以被Pirh 2泛素化和降解，但不被MDM 2降解，这表明SCYL 1-BP 1可以被Pirh 2调节。另一方面，当SCYL 1-BP 1与泛素E3连接酶MDM 2结合时，它促进MDM 2自身泛素化并导致MDM 2蛋白水平降低。
The SCYL1-BP1 protein was identified as an interacting partner of E3 ligase Pirh2 and MDM2 by yeast two-hybrid screening. Further investigation suggested there are two interactions involved in different mechanisms. SCYL1-BP1 can be ubiquitinated and degraded by Pirh2 but not by MDM2, which suggests that SCYL1-BP1 can be regulated by Pirh2. On the other hand, while SCYL1-BP1 binds to ubiquitin E3 ligase MDM2, it promotes MDM2 self-ubiquitination and results in a reduction of MDM2 protein level.
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