Direct redox regulation of F-actin assembly and disassembly by Mical.
Direct redox regulation of F-actin assembly and disassembly by Mical.
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DOI：
10.1126/science.1211956
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发表时间：
2011-12-23
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Terman JR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hung RJ;Pak CW;Terman JR
不同类型的细胞行为，包括生长、运动和导航，都需要肌动蛋白组装成丝。在这里，我们描述了一种能够分解肌动蛋白丝并限制其重新组装的生化过程。肌动蛋白是多结构域氧化还原 (Redox) 酶 Mical 的特异性底物，Mical 是一种知之甚少的肌动蛋白分解因子，可直接响应 Semaphorin/Plexin 细胞外排斥信号。肌动蛋白丝亚基的保守尖端被 Mical 直接修饰，这对于丝的组装至关重要。 Mical 翻译后氧化肌动蛋白 D 环内的蛋氨酸 44 残基，同时切断丝并减少聚合。肌动蛋白细胞骨架崩溃的这种机制可能具有广泛的生理和病理后果。
Different types of cell behavior including growth, motility, and navigation require actin proteins to assemble into filaments. Here, we describe a biochemical process that was able to disassemble actin filaments and limit their reassembly. Actin was a specific substrate of the multi-domain oxidation-reduction (Redox) enzyme, Mical, a poorly-understood actin disassembly factor that directly responds to Semaphorin/Plexin extracellular repulsive cues. Actin filament subunits were directly modified by Mical on their conserved pointed-end that is critical for filament assembly. Mical post-translationally oxidized the methionine 44 residue within the D-loop of actin, simultaneously severing filaments and decreasing polymerization. This mechanism underlying actin cytoskeletal collapse may have broad physiological and pathological ramifications.
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