Binding of cardiolipin to the KcsA channel at the membrane outer leaflet allosterically opens the inner gate
Binding of cardiolipin to the KcsA channel at the membrane outer leaflet allosterically opens the inner gate
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心磷脂与膜外叶 KcsA 通道的结合以变构方式打开内门
DOI：
10.1101/2022.02.08.479071
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发表时间：
2022
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Matsumori Nobuaki
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Inada Masataka;Iwamoto Masayuki;Yoshida Norio;Oiki Shigetoshi;Matsumori Nobuaki
嵌入膜中的膜蛋白在膜脂质的影响下发生其作用的变化。在这里，我们提出了一种新的类型的脂质作用的钾通道KcsA从变铅青链霉菌。心磷脂存在于各种细胞膜中，包括KcsA的宿主膜。虽然M0结构域，一个非跨膜螺旋，是已知的感阴离子脂质在内部小叶，我们发现，二价阴离子心磷脂在膜的外部小叶与带正电荷的残基，Arg 64和Arg 89，在细胞外侧的跨膜结构域相互作用。这种结合将其作用跨膜传播到KcsA的细胞内区域，从而打开了内门。通道-脂质相互作用尚未发现这种长程变构效应。
Membrane proteins embedded in the membrane undergo changes in their actions under the influence of membrane lipids. Here, we present a novel type of lipid action on the potassium channel KcsA fromStreptomyces lividans. Cardiolipin is present in various cellular membranes, including the host membrane of KcsA. Although the M0 domain, a nontransmembrane helix, is known to sense anionic lipids in the inner leaflet, we found that divalent anionic cardiolipin in the outer leaflet of the membrane interacts with positively charged residues, Arg64 and Arg89, on the extracellular side of the transmembrane domain. This binding propagates its action across the membrane toward the intracellular region of KcsA, thus, opening the inner gate. Such a long-range allosteric effect has not been found for channel–lipid interactions.
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通讯作者：
Masataka Inada，Masanao Kinoshita，Nobuaki Matsumori
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