Identification of casein kinase II and phosphorylated proteins associated with messenger ribonucleoproteins particles from reticulocytes.
Identification of casein kinase II and phosphorylated proteins associated with messenger ribonucleoproteins particles from reticulocytes.
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鉴定酪蛋白激酶 II 和与网织红细胞信使核糖核蛋白颗粒相关的磷酸化蛋白。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1982.tb19772.x
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发表时间：
1982
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Traugh,JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rittschof,D;Traugh,JA
信使核糖核蛋白(MRNP)是从网织红细胞多聚体中分离得到的含有内源性蛋白激酶活性的颗粒。这种不依赖环核苷酸的蛋白激酶以ATP或GTP为磷酸化供体来磷酸化酪蛋白，具有与酪蛋白激酶II相似的性质，酪蛋白激酶II是一种从网织红细胞核糖体后上清液中提纯和鉴定的酶。制备的酪蛋白激酶II抗体能抑制mRNP颗粒中的蛋白激酶活性。内源性酶可磷酸化mRNP颗粒中的四个多肽(Mr分别为125000、107000、76000和63000)。四个多肽中的三个和另一个(MR，175000)被纯化的酪蛋白激酶II磷酸化，而两个多肽(MR，95000和MR，76000)被酪蛋白激酶I磷酸化。
Messenger ribonucleoprotein (mRNP) particles, isolated from reticulocyte polysomes and purified by buoyant density centrilfugation in metrizamide, contained an endogenous protein kinase activity. The cyclic‐nucleotide‐independent protein kinase phosphorylated casein using either ATP or GTP as the phosphoryl donor and had properties similar to casein kinase II, an enzyme previously purified and characterized from the post‐ribosomal supernate of reticulocytes. Antibody prepared to casein kinase II was shown to inhibit the protein kinase activity in the mRNP particles. The endogenous enzyme phosphorylated four peptides (Mr, 125000, 107000, 76000 and 63000) in the mRNP particle. Three of the four peptides, plus another (Mr, 175000), were phosphorylated by purified casein kinase II while two peptides (Mr, 95000) and Mr, 76000) were phosphorylated with casein kinase I. The mRNP particles were not substrates for the CAMP‐dependent protein kinases.
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影响因子：
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通讯作者：
I. London
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--
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D. Rittschof;J. Traugh
通讯作者：
J. Traugh
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--
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