Integrative structural analysis of the UTPB complex, an early assembly factor for eukaryotic small ribosomal subunits.
Integrative structural analysis of the UTPB complex, an early assembly factor for eukaryotic small ribosomal subunits.
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UTPB复合物的整合结构分析，UTPB复合物是真核小核糖体亚基的早期组装因子
DOI：
10.1093/nar/gkw562
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发表时间：
2016-09-06
影响因子：
14.9
通讯作者：
Ye K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang C;Sun Q;Chen R;Chen X;Lin J;Ye K
核糖体组装是真核生物中一个重要的、保守的细胞过程，需要大量的组装因子。六亚基UTPB复合物是核糖体小亚基90 S前体的重要组成部分。在这里，我们分析了UTPB的分子结构，使用整合的结构生物学方法。我们绘制了与六种UTPB蛋白中的每一种相关的主要相互作用。晶体学研究表明，Utp 1，Utp 21，Utp 12和Utp 13是进化相关的，并通过其同源螺旋C-末端结构域形成二聚体（Utp 1-Utp 21，Utp 12-Utp 13）。分子对接与交联限制表明，WD域的Utp 12和Utp 13相关联，是WD域的Utp 1，Utp 21和Utp 18。整个UTPB复合物的电子显微镜图像显示，它主要采用细长的构象，并具有内部的灵活性。我们还确定了晶体结构的WD域的Utp 18和HAT和偏差HAT域的Utp 6。根据这些数据，UTPB的结构模型。
Ribosome assembly is an essential and conserved cellular process in eukaryotes that requires numerous assembly factors. The six-subunit UTPB complex is an essential component of the 90S precursor of the small ribosomal subunit. Here, we analyzed the molecular architecture of UTPB using an integrative structural biology approach. We mapped the major interactions that associate each of six UTPB proteins. Crystallographic studies showed that Utp1, Utp21, Utp12 and Utp13 are evolutionarily related and form a dimer of dimers (Utp1–Utp21, Utp12–Utp13) through their homologous helical C-terminal domains. Molecular docking with crosslinking restraints showed that the WD domains of Utp12 and Utp13 are associated, as are the WD domains of Utp1, Utp21 and Utp18. Electron microscopy images of the entire UTPB complex revealed that it predominantly adopts elongated conformations and possesses internal flexibility. We also determined crystal structures of the WD domain of Utp18 and the HAT and deviant HAT domains of Utp6. A structural model of UTPB was derived based on these data.
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