Nipah virus fusion protein: influence of cleavage site mutations on the cleavability by cathepsin L, trypsin and furin.
Nipah virus fusion protein: influence of cleavage site mutations on the cleavability by cathepsin L, trypsin and furin.
复制标题
DOI：
10.1016/j.virusres.2009.07.020
复制
发表时间：
2009-11
期刊：
影响因子：
5
通讯作者：
Maisner A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Diederich S;Dietzel E;Maisner A
尼帕病毒 (NiV) 是副粘病毒科的高致病性成员，起源于蝙蝠，编码融合 (F) 蛋白，该蛋白在内体内通过组织蛋白酶 L 进行蛋白水解加工。我们在此表明，NiV F 激活的序列要求与其他副粘病毒或正粘病毒融合蛋白明显不同。与具有一元裂解位点的其他病毒融合蛋白相比，外源胰蛋白酶对裂解肽中具有单个碱性氨基酸的 NiV F 蛋白的加工效率非常低，并且引入弗林蛋白酶共有序列不会导致这种普遍存在的蛋白酶裂解。相比之下，NiV F 蛋白中的多碱基切割肽完全损害蛋白水解加工和生物活性的产生。
Nipah virus (NiV), a highly pathogenic member of the Paramyxoviridae which originated from bats, encodes for a fusion (F) protein which is proteolytically processed within endosomes by cathepsin L. We show here that sequence requirements for NiV F activation differ markedly from other para- or orthomyxoviral fusion proteins. In contrast to other viral fusion proteins with monobasic cleavage sites, processing of NiV F proteins with one single basic amino acid in the cleavage peptide by exogenous trypsin is very inefficient, and introduction of a consensus sequence for furin does not result in cleavage by this ubiquitous protease. In contrast, a multibasic cleavage peptide in the NiV F protein completely impairs proteolytic processing and the generation of biological activity.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.7
作者：
KAWAOKA, Y;NAEVE, CW;WEBSTER, RG
通讯作者：
WEBSTER, RG
影响因子：
2.7
作者：
Franke J;Batts WN;Ahne W;Kurath G;Winton JR
通讯作者：
Winton JR
影响因子：
3.7
作者：
Craft, WW;Dutch, RE
通讯作者：
Dutch, RE
影响因子：
3.5
作者：
Jutras, I;Reudelhuber, TL
通讯作者：
Reudelhuber, TL
DOI：
10.1073/pnas.84.1.36
发表时间：
1987-01-01
影响因子：
11.1
作者：
DESHPANDE, KL;FRIED, VA;WEBSTER, RG
通讯作者：
WEBSTER, RG