Reductive methylation of the lysyl residues in the fd gene 5 DNA-binding protein: CD and 13C NMR results on the modified protein.
Reductive methylation of the lysyl residues in the fd gene 5 DNA-binding protein: CD and 13C NMR results on the modified protein.
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fd 基因 5 DNA 结合蛋白中赖氨酰残基的还原甲基化：修饰蛋白的 CD 和 13C NMR 结果。
DOI：
10.1080/07391102.1984.10507548
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发表时间：
1984
影响因子：
4.4
通讯作者：
Kansy,JW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gray,DM;Sherry,AD;Teherani,J;Kansy,JW
fd基因5 dna结合蛋白的6个赖基残基的∈-氨基被还原甲基化修饰，形成含有13c标记甲基的N∈，N∈-二甲基赖基衍生物。该蛋白的α-氨基端不能被甲基化。圆形二色性研究表明，修饰后的蛋白与fd DNA结合，但与未修饰的基因5蛋白相比，亲和力略有降低。我们还发现，修饰和未修饰的蛋白质都与寡脱氧核苷酸d(A)7结合，但在两种情况下，结合都不会导致蛋白质228 nm CD带的减少，而当蛋白质与长DNA聚合物结合时则会发生这种情况。[13C]甲基化基因5蛋白在50.1 MHz处的13C NMR谱显示出43.30和42.76 ppm之间的五个不同的共振，这些共振来自于六个N∈，N∈-二甲基赖基残基。我们将其中一个共振归因于两个溶剂化赖氨酸残基，另外四个归因于不同微环境下的单个赖氨酸残基。后四种共振都受到d(A)7结合的影响。然而，由于在没有DNA的情况下，其中两种共振同样受到盐的影响，因此只有两种共振受到DNA结合的独特影响。
The ∈-amino groups of the six lysyl residues of the fd gene 5 DNA-binding protein have been modified by reductive methylation to form N∈, N∈-dimethyl lysyl derivatives containing13C-labeled methyl groups. The α-amino terminus of the protein was not accessible to methylation. Circular dichroism studies show that the modified protein binds to fd DNA, but with a slightly reduced affinity compared with that of unmodified gene 5 protein. We also find that both the modified and unmodified proteins bind to an oligodeoxynucleotide, d(A)7, but in neither case does binding cause a decrease in the 228 nm CD band of the protein as occurs when the protein binds to long DNA polymers.13C NMR spectra at 50.1 MHz of [13C]methylated gene 5 protein show five distinct resonances between 43.30 and 42.76 ppm originating from the six N∈, N∈-dimethyl lysyl residues. We attribute one of the resonances to two solvated lysyl residues and the other four to individual lysyl residues in different microenvironments. All four of these latter resonances are affected by the binding of d(A)7. However, since two of these resonances are similarly affected by the presence of salt in the absence of DNA, only two are uniquely affected by DNA binding.
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