The solution structure of the pentatricopeptide repeat protein PPR10 upon binding atpH RNA.
The solution structure of the pentatricopeptide repeat protein PPR10 upon binding atpH RNA.
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DOI：
10.1093/nar/gkv027
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发表时间：
2015-02-18
影响因子：
14.9
通讯作者：
Bond CS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gully BS;Cowieson N;Stanley WA;Shearston K;Small ID;Barkan A;Bond CS
五肽重复序列（pentatricopeptide repeat，PPR）蛋白家族是一个大的RNA结合蛋白家族，其特征是由35个氨基酸的简并基序串联形成α螺旋结构。PPR蛋白影响线粒体和叶绿体中特定RNA的编辑、剪接、翻译和稳定性。玉米PPR 10是研究得最好的PPR蛋白之一，其中已证明与两种RNA转录物atpH和psaJ的序列特异性结合遵循识别代码，其中每个重复的两个氨基酸的同一性决定碱基特异性。最近解决的ZmPPR 10：psaJ复合物晶体结构表明，同源二聚体复合物的序列特异性蛋白质-RNA接触比以前推断的少得多。在这里，我们描述的ZmPPR 10的溶液结构：atpH复杂的使用尺寸排阻色谱耦合同步辐射小角X射线散射（SEC-SY-SAXS）。我们的研究结果支持先前的证据，即PPR 10结合RNA作为单体，它这样做的方式是相称的一个典型的和可预测的RNA结合模式在大部分的RNA-蛋白质界面。
The pentatricopeptide repeat (PPR) protein family is a large family of RNA-binding proteins that is characterized by tandem arrays of a degenerate 35-amino-acid motif which form an α-solenoid structure. PPR proteins influence the editing, splicing, translation and stability of specific RNAs in mitochondria and chloroplasts. Zea mays PPR10 is amongst the best studied PPR proteins, where sequence-specific binding to two RNA transcripts, atpH and psaJ, has been demonstrated to follow a recognition code where the identity of two amino acids per repeat determines the base-specificity. A recently solved ZmPPR10:psaJ complex crystal structure suggested a homodimeric complex with considerably fewer sequence-specific protein–RNA contacts than inferred previously. Here we describe the solution structure of the ZmPPR10:atpH complex using size-exclusion chromatography-coupled synchrotron small-angle X-ray scattering (SEC-SY-SAXS). Our results support prior evidence that PPR10 binds RNA as a monomer, and that it does so in a manner that is commensurate with a canonical and predictable RNA-binding mode across much of the RNA–protein interface.
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