Phosphorylation of AKT: a mutational analysis.
Phosphorylation of AKT: a mutational analysis.
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DOI：
10.18632/oncotarget.293
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发表时间：
2011-06
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Vogt PK
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hart JR;Vogt PK
Akt（鼠胸腺瘤病毒akt 8癌基因的细胞同源物）是PI 3 K（磷脂酰肌醇3-激酶）途径的重要组成部分。其活性受受体酪氨酸激酶和G蛋白偶联受体的刺激，并在细胞增殖、分化和凋亡的调节中起关键作用。Akt功能的获得可导致不受控制的细胞增殖和对凋亡的抗性，这两个都是致癌转化的标志。在这篇文章中，我们研究了Akt残基T308，S473和T450的磷酸化及其在致癌转化和信号传导中的作用。我们发现T450磷酸化在这些活动中只有很小的一部分。相反，T308和S473的磷酸化实现了我们用这些位点的失活和磷酸化模拟突变定义的基本的、不同的和非重叠的功能。
Akt (cellular homolog of murine thymoma virus akt8 oncogene) is an essential component of the PI3K (phosphatidylinositol 3-kinase) pathway. Its activity is stimulated by receptor tyrosine kinases and G-protein coupled receptors and plays a critical role in the regulation of cell proliferation, differentiation and apoptosis. A gain of function in Akt can lead to uncontrolled cell proliferation and resistance to apoptosis, both hallmarks of oncogenic transformation. In this communication, we have investigated the phosphorylation at the Akt residues T308, S473 and T450 and their roles in oncogenic transformation and signaling. We find that T450 phosphorylation has only a minimal part in these activities. In contrast, the phosphorylation of T308 and of S473 fulfills essential, distinct, and non-overlapping functions that we define with inactivating and with phosphomimetic mutations of these sites.
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DOI：
10.1091/mbc.2.12.1001
发表时间：
1991-12-01
期刊：
CELL REGULATION
影响因子：
--
作者：
JONES, PF;JAKUBOWICZ, T;HEMMINGS, BA
通讯作者：
HEMMINGS, BA
DOI：
10.1073/pnas.95.25.14950
发表时间：
1998-12-08
影响因子：
11.1
作者：
Aoki, M;Batista, O;Vogt, PK
通讯作者：
Vogt, PK
DOI：
10.1073/pnas.0405454101
发表时间：
2004-09-14
影响因子：
11.1
作者：
Aoki, M;Hao, J;Vogt, PK
通讯作者：
Vogt, PK
影响因子：
2.6
作者：
Bell, EJD;Brickell, PM
通讯作者：
Brickell, PM
影响因子：
11.4
作者：
Biondi, RM;Cheung, PCF;Alessi, DR
通讯作者：
Alessi, DR