Guiding protein aggregation with macromolecular crowding.
Guiding protein aggregation with macromolecular crowding.
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DOI：
10.1021/bi8008399
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发表时间：
2008-08-26
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Uversky, Vladimir N.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Munishkina, Larissa A.;Ahmad, Atta;Fink, Anthony L.;Uversky, Vladimir N.
预期大分子拥挤对蛋白质聚集有显著影响。在本研究中，我们分析了大分子拥挤对四种蛋白质纤维化的影响，牛S-羧甲基-α-乳白蛋白（一种四个二硫键中有三个被还原的蛋白质的无序形式），人胰岛素，牛核心组蛋白和人α-突触核蛋白。这些蛋白质在结构上不同，从天然未折叠的（α-突触核蛋白和核心组蛋白）到具有刚性三级和四级结构的折叠蛋白（胰岛素的单体和六聚体形式）。已知所有这些蛋白质在稀释的溶液中均会聚集，然而它们的聚集机制非常多样，并且它们中的一些能够形成除原纤维之外的不同聚集体。我们研究了大分子拥挤如何指导蛋白质之间的不同聚集途径，通过分析拥挤剂的聚集模式的影响下，有利于不同的聚集终产物在稀释溶液中的各种条件。
Macromolecular crowding is expected to have significant effect on protein aggregation. In the present study we analyzed the effect of macromolecular crowding on fibrillation of four proteins, bovine S-carboxymethyl-α-lactalbumin (a disordered form of the protein with reduced three out of four disulfide bridges), human insulin, bovine core histones, and human α-synuclein. These proteins are structurally different, varying from natively unfolded (α- synuclein and core histones) to folded proteins with rigid tertiary and quaternary structures (monomeric and hexameric forms of insulin). All these proteins are known to fibrillate in diluted solutions, however their aggregation mechanisms are very divers and some of them are able to form different aggregates in addition to fibrils. We studied how macromolecular crowding guides protein between different aggregation pathways by analyzing the effect of crowding agents on the aggregation patterns under the variety of conditions favoring different aggregated end products in diluted solutions.
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影响因子：
8.2
作者：
DISCHE, FE;WERNSTEDT, C;WATKINS, PJ
通讯作者：
WATKINS, PJ
影响因子：
5.6
作者：
ACHARYA, KR;STUART, DI;PHILLIPS, DC
通讯作者：
PHILLIPS, DC
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1970.tb00315.x
发表时间：
1970-01-01
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
BOUBLIK, M;BRADBURY, EM;CRANEROB.C
通讯作者：
CRANEROB.C
影响因子：
4.8
作者：
Galán, A;Sot, B;Muga, A
通讯作者：
Muga, A
影响因子：
4.8
作者：
Hatters, DM;Minton, AP;Howlett, GJ
通讯作者：
Howlett, GJ